INVERTASA: CARACTERÍSTICAS, ESTRUTURA, FUNÇÕES - BIOLOGIA - 2024

A invertase, também conhecida como β-frutofuranosídeo fruto hidrolase, uma enzima glicosil hidrolase abundante na natureza. É capaz de hidrolisar a ligação glicosídica entre os dois monossacarídeos que compõem a sacarose, produzindo os açúcares "invertidos" glicose e frutose.

Está presente em microrganismos, animais e plantas, porém, as enzimas mais estudadas são as de origem vegetal e as de bactérias e leveduras, pois têm servido de modelo para diversos estudos cinéticos pioneiros no campo da enzimologia.

Estrutura molecular da enzima Invertase vegetal (Fonte: Jawahar Swaminathan e equipe MSD do Instituto Europeu de Bioinformática via Wikimedia Commons)

A invertase participa de uma reação catalítica que permite a liberação de resíduos de glicose que, dependendo das necessidades fisiológicas do organismo onde se expressa, podem ser utilizados para a obtenção de ATP e NADH. Com isso, é possível sintetizar polissacarídeos de armazenamento em diferentes organelas ou tecidos, entre outros.

Esse tipo de enzima também participa do controle da diferenciação e do desenvolvimento celular, pois são capazes de produzir monossacarídeos que, nas plantas, também desempenham funções importantes na regulação da expressão gênica.

Eles são normalmente encontrados na casca de frutas de videira, ervilhas, pereiras japonesas e aveia. Embora as enzimas mais exploradas comercialmente sejam as de leveduras como S. cerevisiae e as de certos tipos de bactérias.

Caracteristicas

Na natureza, podem ser encontradas diferentes formas de invertases e isso depende principalmente do organismo considerado. As leveduras, por exemplo, possuem dois tipos de invertase: uma intracelular ou citosólica e uma extracelular ou periplasmática (entre a parede celular e a membrana plasmática).

Em bactérias, as invertases atuam na hidrólise da sacarose, mas quando confrontadas com altas concentrações desse substrato, também exibem atividade frutosiltransferase, uma vez que são capazes de transferir resíduos de frutosil para o dissacarídeo sacarose.

Uma vez que essas enzimas podem trabalhar em faixas de pH muito amplas, alguns autores propuseram que elas podem ser classificadas como:

- Ácido (pH entre 4,5 e 5,5)

- Neutros (pH próximo a 7)

- Alcalino (pH entre 6,5 e 8,0).

As invertases alcalinas foram relatadas na maioria das plantas e em cianobactérias, enquanto as bactérias possuem invertases ativas em pH neutro e alcalino.

Invertases vegetais

Nas plantas, existem três tipos de enzimas invertase, que estão localizadas em diferentes compartimentos subcelulares e que têm diferentes características e propriedades bioquímicas.

Da mesma forma, as funções de cada tipo de invertase descrito são diferentes, uma vez que aparentemente "direcionam" dissacarídeos de sacarose para vias celulares específicas na planta.

Assim, de acordo com sua localização subcelular, as invertases de origem vegetal podem ser:

- Invertases vacuolares

- Invertases extracelulares (na parede celular)

- Invertases citosólicas.

As invertases vacuolares existem como duas isoformas solúveis e ácidas no lúmen do vacúolo, enquanto as invertases "extracelulares" são proteínas da membrana periférica, associadas à membrana plasmática por meio de interações iônicas.

Uma vez que as invertases vacuolares e extracelulares catalisam a hidrólise da sacarose começando com o resíduo de frutose, elas têm sido chamadas de β-frutofuranosidases e foi demonstrado que também atuam em outros oligossacarídeos que contêm resíduos de β-frutose, ou seja, eles não são específicos.

O outro tipo de invertases de plantas são as invertases citosólicas, que também existem como duas isoformas neutras / alcalinas. Estes são específicos para a sacarose e não foram tão bem estudados como os outros dois.

Estrutura

A maioria das invertases descritas até agora têm formas diméricas e até multiméricas. As únicas invertases monoméricas conhecidas são as de bactérias e, nesses organismos, têm peso molecular entre 23 e 92 kDa.

As invertases vacuolares e extracelulares das plantas têm pesos moleculares entre 55 e 70 kDa e a maioria são N-glicosiladas. Isso é verdade para a maioria das invertases extracelulares encontradas na natureza, que estão associadas à face externa da membrana plasmática.

As isoenzimas de levedura têm pesos moleculares um pouco maiores, variando de 135 a 270 kDa.

Outros estudos realizados com enzimas bacterianas também mostraram que essas enzimas possuem um centro catalítico rico em estruturas β dobradas.

Recursos

Dependendo do organismo onde se expressam, as enzimas invertase podem cumprir diversas funções fundamentais, além do transporte de açúcares e da hidrólise da sacarose aos seus monossacarídeos constituintes. No entanto, as funções naturais mais revisadas são das plantas.

Funções metabólicas de invertases em plantas

A sacarose, substrato da enzima invertase, é um dos açúcares produzidos nas plantas durante a fotossíntese, após o qual o dióxido de carbono é reduzido, na presença de luz, para formar carboidratos e água.

Esses carboidratos são a principal fonte de energia e carbono nos tecidos vegetais não fotossintéticos e devem ser transportados vascularmente através do floema e das folhas, que são os principais órgãos fotossintéticos.

Dependendo da invertase envolvida, os resíduos de glicose e frutose obtidos da hidrólise dessa sacarose são direcionados para diferentes vias metabólicas, onde são o combustível essencial para a produção de energia na forma de ATP e poder redutor na forma de NADH.

Outras funções importantes nas plantas

Além de serem fundamentais para a obtenção de energia metabólica, as invertases vegetais participam do controle da osmorregulação e do crescimento e alongamento das células vegetais.

É o produto do aumento da pressão osmótica gerado pela hidrólise da sacarose, que gera duas novas moléculas osmoticamente ativas: glicose e frutose.

Se for feita uma revisão bibliográfica, será fácil verificar que também são atribuídas funções à invertase nos mecanismos de defesa de plantas relacionadas a patógenos.

Foi estabelecido que a invertase é a conexão entre a degradação de carboidratos e as respostas aos patógenos, uma vez que esta enzima fornece os açúcares que aumentam a expressão de genes indutíveis por açúcar, que geralmente estão relacionados à expressão de proteínas relacionadas a patógenos (PR, Patógenos Relacionados).

Exploração industrial de invertases de microrganismos

Desde a sua descoberta, a reação catalisada pelas invertases foi explorada industrialmente em muitos setores do comércio, incluindo as indústrias de cerveja e panificação.

Na área de alimentos, as invertases são utilizadas no preparo de geleias e doces, doces, coberturas líquidas ou recheios com bolos e chocolates. Além disso, uma de suas aplicações mais populares é a produção de xaropes, já que possuem maior teor de açúcar, mas não são suscetíveis à cristalização.

Na indústria farmacêutica, eles são úteis para a preparação de xaropes para tosse e comprimidos de ajuda digestiva, bem como para a síntese de probióticos e prebióticos, alimentos para bebês e formulações de rações para animais (especialmente para bovinos e abelhas).

Também têm sido utilizados na indústria de papel, na fabricação de cosméticos, na produção de álcool etílico e ácidos orgânicos como o ácido lático e outros. As invertases de origem vegetal também são exploradas para a síntese de borrachas naturais.

Referências

1. Kulshrestha, S., Tyagi, P., Sindhi, V., & Sharma, K. (2013). Invertase e suas aplicações - Uma breve revisão. Journal of Pharmacy Research, 7, 792-797.
2. Lincoln, L., & More, S. (2017). Invertases bacterianas: Ocorrência, produção, caracterização bioquímica e significado da transfrutosilação. Journal of Basic Microbiology, 1-11.
3. Oddo, LP, Piazza, M., & Pulcini, P. (1999). Invista atividade no mel. Apidologie, 30, 57–65.
4. Roitsch, T., & González, M. (2004). Função e regulação das invertases vegetais: sensações doces. TRENDS in Plant, 9 (12), 606–613.
5. Roitsch, T., Balibrea, ME, Hofmann, M., Proels, R., & Sinha, AK (2003). Invertase extracelular: enzima metabólica chave e proteína PR. Journal of Experimental Botany, 54 (382), 513-524.
6. Strum, A. (1999). Você vai investir. Estruturas primárias, funções e papéis no desenvolvimento de plantas e partição de sacarose. Plant Physiology, 121, 1-7.