ISOMERASES: PROCESSOS, FUNÇÕES, NOMENCLATURA E SUBCLASSES - BIOLOGIA - 2024

As isomerases são uma classe de enzimas envolvidas no rearranjo de isômeros estruturais ou posicionais e estereoisômeros de diferentes moléculas. Eles estão presentes em praticamente todos os organismos celulares, desempenhando funções em vários contextos.

As enzimas dessa classe atuam em um único substrato, apesar de algumas poderem estar covalentemente associadas a cofatores, íons, entre outros. A reação geral, portanto, pode ser vista como segue:

XY → YX

As reações catalisadas por essas enzimas envolvem um rearranjo interno das ligações, o que pode significar mudanças na posição de grupos funcionais, na posição de ligações duplas entre carbonos, entre outras, sem alterações na fórmula molecular do substrato.

Mecanismo de ação da isopentenil pirofosfato Isomerase catalisando a isomerização de isopentenil pirofosfato em dimetilalil pirofosfato (Fonte: Yjlu22 via Wikimedia Commons)

As isomerases cumprem diversas funções em uma grande variedade de processos biológicos, dentro dos quais é possível incluir vias metabólicas, divisão celular, replicação de DNA, para citar alguns.

As isomerases foram as primeiras enzimas utilizadas industrialmente para a produção de xaropes e outros alimentos açucarados, graças à sua capacidade de interconverter os isômeros de diferentes tipos de carboidratos.

Processos biológicos dos quais participam

As isomerases participam de vários processos celulares vitais. Entre os mais proeminentes estão a replicação e o empacotamento do DNA, catalisados ​​por topoisomerases. Esses eventos são cruciais para a replicação do ácido nucleico, bem como para sua condensação antes da divisão celular.

A glicólise, uma das vias metabólicas centrais da célula, inclui pelo menos três enzimas isoméricas, a saber: fosfoglucose isomerase, triose fosfato isomerase e fosfoglicerato mutase.

A conversão de UDP-galactose em UDP-glicose na via de catabolismo da galactose é realizada pela ação de uma epimerase. Em humanos, essa enzima é conhecida como UDP-glicose 4-epimerase.

O dobramento de proteínas é um processo essencial para o funcionamento de muitas enzimas na natureza. A enzima proteína-dissulfeto isomerase auxilia no enovelamento de proteínas contendo pontes dissulfeto, modificando sua posição nas moléculas que ela usa como substrato.

Recursos

A principal função das enzimas pertencentes à classe das isomerases pode ser vista como transformar um substrato por meio de uma pequena mudança estrutural, a fim de torná-lo suscetível a processamento posterior por enzimas a jusante em uma via metabólica. por exemplo.

Um exemplo de isomerização é a mudança do grupo fosfato na posição 3 para o carbono na posição 2 do 3-fosfoglicerato para convertê-lo em 2-fosfoglicerato, catalisado pela enzima fosfoglicerato mutase na via glicolítica, gerando assim um composto de maior energia que é um substrato funcional da enolase.

Nomenclatura

A classificação das isomerases segue as regras gerais de classificação de enzimas propostas pela Enzyme Commission em 1961, em que cada enzima recebe um código numérico para sua classificação.

A posição dos números no referido código indica cada uma das divisões ou categorias da classificação e esses números são precedidos das letras “CE”.

Para isomerases, o primeiro número representa a classe de enzimas, o segundo indica o tipo de isomerização que realizam e o terceiro o substrato sobre o qual atuam.

A nomenclatura da classe de isomerases é EC.5. Ele tem sete subclasses, portanto, enzimas com o código de EC.5.1 a EC.5.6 serão encontradas. Existe uma sexta "subclasse" de isomerases conhecida como "outras isomerases", cujo código é EC.5.99, pois inclui enzimas com várias funções de isomerase.

A denotação das subclasses é realizada principalmente de acordo com o tipo de isomerização que essas enzimas realizam. Apesar disso, também podem receber nomes como racemases, epimerases, cis-trans -isomerases, isomerases, tautomerases, mutases ou cicloisomerases.

Subclasses

Existem 7 classes de enzimas na família das isomerase:

EC.5.1 Racemases e epimerases

Eles catalisam a formação de misturas racêmicas com base na posição do carbono α. Eles podem atuar em aminoácidos e derivados (EC.5.1.1), em grupos de hidroxiácidos e derivados (EC.5.1.2), em carboidratos e derivados (EC.5.1.3) e outros (EC.5.1.99).

EC.5.2

Eles catalisam a conversão entre as formas isoméricas cis e trans de diferentes moléculas.

EC.5.3 Isomerases intramoleculares

Essas enzimas são responsáveis ​​pela isomerização de porções internas na mesma molécula. Existem algumas que realizam reações redox, onde o doador e receptor de elétrons é a mesma molécula, portanto não são classificadas como oxidorredutases.

Eles podem agir convertendo aldoses e cetoses (EC.5.3.1), em grupos ceto e enol (EC.5.3.2), alterando a posição das ligações duplas CC (EC.5.3.3), das ligações dissulfeto SS (EC.5.3.4) e outras “oxidorredutases” (EC.5.3.99).

EC.5.4 Transferases intramoleculares (mutases)

Essas enzimas catalisam as mudanças de posição de vários grupos dentro da mesma molécula. Eles são classificados de acordo com o tipo de grupo que "movem".

Existem as fosfomuttases (EC.5.4.1), aquelas que transferem grupos amino (EC.5.4.2), aquelas que transferem grupos hidroxila (EC.5.4.3) e aquelas que transferem outros tipos de grupos (EC.5.4. 99).

EC.5.5 liases intramoleculares

Eles catalisam a "eliminação" de um grupo que faz parte de uma molécula, mas ainda está covalentemente ligado a ela.

EC.5.6 Isomerases que alteram a conformação macromolecular

Eles podem atuar alterando a conformação de polipeptídeos (EC.5.6.1) ou ácidos nucleicos (EC.5.6.2).

EC.5.99 Outras isomerases

Esta subclasse reúne enzimas como a Tiocianato isomerase e 2-hidroxicromo-2-carboxilato isomerase.

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