- Tipos de fibras musculares
- Estrutura
- Miofilamentos finos
- Miofilamentos espessos
- Organização
- Como os miofilamentos são organizados nos sarcômeros?
- Mecanismo de contração
- Referências
Os miofilamentos são proteínas contráteis das miofibrilas, que são unidades estruturais das células musculares, células alongadas denominadas fibras musculares.
As fibras musculares e seus componentes têm nomes específicos. Por exemplo, a membrana, o citoplasma, a mitocôndria e o retículo endoplasmático são conhecidos como sarcolema, sarcoplasma, sarcossomos e retículo sarcoplasmático, respectivamente.
Estrutura dos miofilamentos (Fonte: Mikael Häggström, usado com permissão. Via Wikimedia Commons)
Da mesma forma, os elementos contráteis internos são chamados conjuntamente de miofibrilas; e as proteínas contráteis que compõem as miofibrilas são chamadas de miofilamentos.
Existem dois tipos de miofilamentos: fino e grosso. Os filamentos finos são compostos principalmente de três proteínas: F-actina, tropomiosina e troponina. Os filamentos grossos, por sua vez, são constituídos exclusivamente por outra proteína conhecida como miosina II.
Além dessas, existem outras proteínas associadas a filamentos grossos e finos, mas estas não têm funções contráteis, mas estruturais, entre as quais estão, para citar algumas, a titina e a nebulina.
Tipos de fibras musculares
O arranjo particular dos miofilamentos que compõem as miofibrilas dá origem a dois tipos de fibras musculares: fibras musculares estriadas e fibras musculares lisas.
As fibras musculares estriadas, quando examinadas ao microscópio óptico, apresentam um padrão de estrias ou faixas transversais que se repetem em toda a sua superfície e que dão o nome, ao músculo que as contém, de músculo estriado. Existem dois tipos de fibras musculares estriadas, esqueléticas e cardíacas.
As fibras musculares que não apresentam esse padrão de faixas transversais são chamadas de fibras lisas. São eles que constituem os músculos das paredes vasculares e das vísceras.
Estrutura
Miofilamentos finos
Esses miofilamentos são compostos por F actina e duas proteínas associadas: a tropomiosina e a troponina, que possuem funções regulatórias.
F actina, ou actina filamentosa, é um polímero de outra proteína globular menor chamada G actina ou actina globular, com um peso molecular de cerca de 42 kDa. Possui um sítio de ligação para a miosina e é organizado em duas cadeias dispostas como uma dupla hélice composta de aproximadamente 13 monômeros por volta.
Os filamentos de F-actina são caracterizados por apresentarem dois pólos: um positivo, voltado para o disco Z, e outro negativo, voltado para o centro do sarcômero.
A tropomiosina também é composta por uma dupla cadeia polipeptídica de dupla hélice. É uma proteína de 64 kDa que forma filamentos que se localizam nas ranhuras deixadas pelas cadeias de dupla hélice dos finos filamentos de F-actina, como se "preenchessem" os espaços vazios da hélice.
Em repouso, a tropomiosina cobre ou "cobre" os locais de ligação da actina para a miosina, impedindo a interação de ambas as proteínas, que é o que causa a contração muscular. Em torno de cada filamento fino e cerca de 25-30m do início de cada tropomiosina, está outra proteína chamada troponina.
A troponina (Tn) é um complexo proteico composto por três subunidades polipeptídicas globulares chamadas troponina T, C e I. Cada molécula de troponina tem um complexo de troponina associado que a regula e, juntas, são responsáveis pela regulação da iniciação e terminação. de contração muscular.
Miofilamentos espessos
Os filamentos grossos são polímeros de miosina II, pesando 510 kDa e consistindo em duas cadeias pesadas de 222 kDa cada e quatro cadeias leves. As cadeias leves são de dois tipos: cadeias leves essenciais de 18 kDa e cadeias leves regulatórias de 22 kDa.
Cada cadeia pesada da miosina II tem a forma de uma haste com uma pequena cabeça globular em sua extremidade que se projeta quase 90⁰ e tem dois sítios de ligação, um para a actina e outro para o ATP. É por isso que essas proteínas pertencem à família das ATPases.
Um filamento espesso é composto por mais de 200 moléculas de miosina II. A cabeça globular de cada uma dessas moléculas atua como uma “pá” durante a contração, empurrando a actina à qual está fixada para que deslize em direção ao centro do sarcômero.
Organização
Em uma fibra muscular estriada esquelética, as miofibrilas ocupam a maior parte do sarcoplasma e são organizadas em grupos longitudinais ordenados por toda a célula.
Em um corte longitudinal visto ao microscópio óptico, são observadas bandas claras, chamadas Bandas I, e bandas escuras, chamadas Bandas A. Essas bandas correspondem ao arranjo ordenado das miofibrilas e, portanto, dos miofilamentos que as compõem.
No centro da Banda I há uma linha escura e fina chamada Linha ou Disco Z. O centro de cada Banda A tem uma área mais clara conhecida como Banda H, que é dividida centralmente por uma linha mais escura chamada Linha M.
Delimitado entre duas linhas Z, é descrita uma estrutura chamada sarcômero, que é a unidade funcional do músculo esquelético. Um sarcômero é composto de miofilamentos contráteis dispostos de maneira ordenada nas bandas A, H e uma hemi-banda I em cada extremidade.
As bandas I contêm apenas filamentos finos, a banda A contém filamentos grossos entrelaçados em suas duas extremidades com filamentos finos e a banda H contém apenas filamentos grossos.
Como os miofilamentos são organizados nos sarcômeros?
Ambos os miofilamentos grossos e finos podem ser vistos examinando uma amostra de músculo esquelético sob um microscópio eletrônico. Diz-se que eles se "interdigitam" ou "se entrelaçam" uns com os outros em um arranjo sequencial, ordenado e paralelo.
Os filamentos finos originam-se dos discos Z e se estendem em cada lado na direção oposta e em direção ao centro de cada sarcômero adjacente. Dos discos Z em cada extremidade do sarcômero, no músculo relaxado, a actina viaja para o início da banda H em cada lado.
Assim, nas fibras musculares do músculo esquelético relaxado, os miofilamentos grossos ocupam a área central que forma as faixas escuras ou faixas A; e os filamentos finos se estendem para ambos os lados do sarcômero sem atingir o centro dele.
Em uma seção transversal na região onde os filamentos grossos e finos se sobrepõem, pode-se observar um padrão hexagonal que inclui o filamento espesso no centro e seis filamentos finos que o circundam, e que estão localizados em cada uma das bordas do hexágono.
Essa organização dos miofilamentos no sarcômero é preservada pela função de uma série de proteínas associadas aos miofilamentos e que possuem funções estruturais, entre as quais podem ser destacadas titina, alfa actina, nebulina, mioomesina e proteína C..
Mecanismo de contração
Quando a acetilcolina (um neurotransmissor) é liberada na placa neuromuscular pela estimulação de um neurônio motor, a fibra muscular é excitada e os canais de cálcio dependentes de voltagem no retículo sarcoplasmático se abrem.
O cálcio se liga à troponina C, causando uma alteração conformacional na tropomiosina, expondo os sítios ativos da actina, iniciando a contração. Quando os níveis de cálcio caem, a tropomiosina retorna à sua posição inicial e a contração cessa.
A exposição dos locais de ligação da actina à miosina permite que as proteínas se liguem e a miosina empurre a actina em direção ao centro do sarcômero, deslizando sobre a miosina.
Durante a contração muscular, as linhas Z de cada sarcômero se aproximam do centro, aproximando-se da linha M, aumentando a interdigitação entre a actina e a miosina e reduzindo o tamanho das bandas I e H. O grau de encurtamento dependerá da soma do encurtamento de cada um dos sarcômeros do músculo contraído.
Referências
- Berne, R. e Levy, M. (1990). Fisiologia. Mosby; Edição internacional.
- Fox, SI (2006). Human Physiology (9ª ed.). Nova York, EUA: McGraw-Hill Press.
- Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Text Atlas of Histology (2ª ed.). México DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
- Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28ª ed.). McGraw-Hill Medical.
- Rawn, JD (1998). Bioquímica. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histologia. A Text and Atlas with correlated cell and molecular biology (5th ed.). Lippincott Williams & Wilkins.
- West, J. (1998). Physiological Bases of Medical Practice (12ª ed.). México DF: Editorial Médica Panamericana.