TREONINA: CARACTERÍSTICAS, FUNÇÕES, DEGRADAÇÃO, BENEFÍCIOS - BIOLOGIA - 2024

A treonina (Thr, T) ou ácido-Ls-treo α-amino-β-butírico, é um dos aminoácidos constituintes das proteínas celulares. Como o homem e outros animais vertebrados não possuem rotas biossintéticas para sua produção, a treonina é considerada um dos 9 aminoácidos essenciais que devem ser adquiridos por meio da dieta.

A treonina foi o último dos 20 aminoácidos comuns descobertos nas proteínas, fato que ocorreu na história mais de um século após a descoberta da asparagina (1806), que foi o primeiro aminoácido descrito.

Estrutura do aminoácido Treonina (Fonte: Clavecin via Wikimedia Commons)

Foi descoberto por William Cumming Rose em 1936, que cunhou o termo "treonina" devido à semelhança estrutural que encontrou entre este aminoácido e o ácido treônico, um composto derivado do açúcar treose.

Como um aminoácido proteico, a treonina tem múltiplas funções nas células, entre as quais o local de ligação para as cadeias de carboidratos típicas das glicoproteínas e o local de reconhecimento para as proteínas quinases com funções específicas (proteínas treonina / serina quinases).

Da mesma forma, a treonina é um componente essencial de proteínas como o esmalte dentário, elastina e colágeno e também tem funções importantes no sistema nervoso. É usado como suplemento dietético e como "alívio" dos estados fisiológicos de ansiedade e depressão.

Caracteristicas

A treonina pertence ao grupo de aminoácidos polares que possuem um grupo R ou cadeia lateral desprovida de cargas positivas ou negativas (aminoácidos polares sem carga).

As características de seu grupo R tornam-no um aminoácido altamente solúvel em água (hidrofílico ou hidrofílico), o que também é verdadeiro para os demais membros desse grupo, como cisteína, serina, asparagina e glutamina.

Juntamente com o triptofano, a fenilalanina, a isoleucina e a tirosina, a treonina é um dos cinco aminoácidos que possui funções glucogênicas e cetogênicas, uma vez que intermediários relevantes como o piruvato e a succinil-CoA são produzidos a partir de seu metabolismo.

Este aminoácido tem um peso molecular aproximado de 119 g / mol; como muitos dos aminoácidos não carregados, ele tem um ponto isoelétrico em torno de 5,87 e sua frequência nas estruturas de proteínas é próxima a 6%.

Alguns autores agrupam a treonina com outros aminoácidos de sabor "doce", entre os quais estão, por exemplo, serina, glicina e alanina.

Estrutura

Os Α-aminoácidos como a treonina têm uma estrutura geral, ou seja, é comum a todos. Isso se distingue pela presença de um átomo de carbono conhecido como "carbono α", que é quiral e ao qual quatro tipos diferentes de moléculas ou substituintes estão ligados.

Esse carbono compartilha uma de suas ligações com um átomo de hidrogênio, outra com o grupo R, característico de cada aminoácido, e as outras duas são ocupadas pelos grupos amino (NH2) e carboxila (COOH), comuns a todos. aminoácidos.

O grupo R da treonina possui um grupo hidroxila que lhe permite formar ligações de hidrogênio com outras moléculas em meio aquoso. Sua identidade pode ser definida como um grupo alcoólico (um etanol, com dois átomos de carbono), que perdeu um de seus hidrogênios para se juntar ao átomo de carbono α (-CHOH-CH3).

Este grupo -OH pode servir como uma "ponte" ou local de ligação para uma ampla variedade de moléculas (cadeias de oligossacarídeos, por exemplo, podem ser ligadas a ele durante a formação de glicoproteínas) e é, portanto, um dos responsáveis ​​pela formação de derivados modificados de treonina.

A forma biologicamente ativa desse aminoácido é a L-treonina e é ela que participa tanto da conformação das estruturas protéicas quanto dos diversos processos metabólicos em que atua.

Recursos

Como um aminoácido proteico, a treonina faz parte da estrutura de muitas proteínas da natureza, onde sua importância e riqueza dependem da identidade e função da proteína a que pertence.

Além de suas funções estruturais na formação da sequência peptídica das proteínas, a treonina cumpre outras funções tanto no sistema nervoso quanto no fígado, onde participa do metabolismo das gorduras e evita seu acúmulo neste órgão.

A treonina faz parte das sequências reconhecidas pelas serina / treonina quinases, responsáveis ​​por inúmeros processos de fosforilação de proteínas, essenciais para a regulação da multiplicidade de funções e eventos de sinalização intracelular.

Também é utilizado no tratamento de alguns distúrbios intestinais e digestivos e sua utilidade foi demonstrada na atenuação de condições patológicas como ansiedade e depressão.

Da mesma forma, a L-treonina é um dos aminoácidos necessários para manter o estado pluripotente das células-tronco embrionárias de camundongo, fato que aparentemente está relacionado ao metabolismo da S-adenosil-metionina e aos eventos de metilação das histonas., que estão diretamente envolvidos na expressão de genes.

Na indústria

Uma propriedade comum para muitos aminoácidos é sua capacidade de reagir com outros grupos químicos, como aldeídos ou cetonas, para formar os "sabores" característicos de muitos compostos.

Entre esses aminoácidos está a treonina, que, como a serina, reage com a sacarose durante a torra de certos alimentos e dá origem às “pirazinas”, compostos aromáticos típicos de produtos torrados como o café.

A treonina está presente em muitos medicamentos de origem natural e também em muitas formulações de suplementos nutricionais que são prescritos para pacientes com desnutrição ou com dieta pobre nesse aminoácido.

Outra das funções mais notórias da L-treonina, que vem crescendo ao longo do tempo, é a de aditivo na preparação de rações concentradas para suínos e indústrias de avicultura.

A L-treonina é utilizada nessas indústrias como suplemento alimentar em formulações pobres do ponto de vista protéico, pois proporciona vantagens econômicas e ameniza as deficiências de proteína bruta consumida por esses animais.

A principal forma de produção deste aminoácido é, normalmente, por fermentação microbiana e a produção mundial para fins agrícolas em 2009 ultrapassou 75 toneladas.

Biossíntese

A treonina é um dos nove aminoácidos essenciais para o homem, o que significa que não pode ser sintetizada pelas células do corpo e, portanto, deve ser adquirida a partir de proteínas de origem animal ou vegetal que a alimentam. dieta diária.

Plantas, fungos e bactérias sintetizam treonina por meio de vias semelhantes que podem diferir um pouco umas das outras. No entanto, a maioria desses organismos começa a partir do aspartato como um precursor, não apenas da treonina, mas também da metionina e da lisina.

Via biossintética em micróbios

A via de biossíntese da L-treonina em microrganismos como as bactérias consiste em cinco etapas diferentes catalisadas por enzimas. O substrato de partida, como discutido, é o aspartato, que é fosforilado por uma enzima aspartato quinase dependente de ATP.

Essa reação produz o metabólito L-aspartil-fosfato (L-aspartil-P) que serve como substrato para a enzima aspartil-semialdeído desidrogenase, que catalisa sua conversão em aspartil-semialdeído de maneira dependente de NADPH.

Aspartil semialdeído pode ser usado tanto para a biossíntese de L-lisina como para a biossíntese de L-treonina; neste caso, a molécula é usada por uma enzima homoserina desidrogenase dependente de NADPH para a produção de L-homoserina.

A L-homoserina é fosforilada em L-homoserina fosfato (L-homoserina-P) por uma homosserina quinase dependente de ATP e o referido produto de reação, por sua vez, é um substrato para a enzima treonina sintetase, capaz de sintetizar L-treonina.

A L-metionina pode ser sintetizada a partir da L-homoserina produzida na etapa anterior, portanto representa uma via “competitiva” para a síntese de L-treonina.

A L-treonina sintetizada desta forma pode ser usada para a síntese de proteínas ou também pode ser usada a jusante para a síntese de glicina e L-leucina, dois aminoácidos também relevantes do ponto de vista proteico.

Regulamento

É importante notar que três das cinco enzimas que participam da biossíntese da L-treonina nas bactérias são reguladas pelo produto da reação por meio de feedback negativo. Estas são aspartato quinase, homosserina desidrogenase e homosserina quinase.

Além disso, a regulação dessa via biossintética também depende das necessidades celulares dos demais produtos biossintéticos a ela relacionados, uma vez que a formação de L-lisina, L-metionina, L-isoleucina e glicina é dependente da via de produção de L-treonina.

Degradação

A treonina pode ser degradada por duas rotas diferentes para produzir piruvato ou succinil-CoA. Este último é o produto mais importante do catabolismo da treonina em humanos.

O metabolismo da treonina ocorre principalmente no fígado, mas o pâncreas, embora em menor grau, também participa desse processo. Essa via começa com o transporte do aminoácido através da membrana plasmática dos hepatócitos por meio de transportadores específicos.

Produção de piruvato a partir de treonina

A conversão da treonina em piruvato ocorre graças à sua transformação em glicina, que ocorre em duas etapas catalíticas que começam com a formação do 2-amino-3-cetobutirato a partir da treonina e pela ação da enzima treonina desidrogenase.

Em humanos, essa rota representa apenas entre 10 e 30% do catabolismo da treonina, porém sua importância é relativa ao organismo que é considerado, pois, em outros mamíferos, por exemplo, é muito mais catabolicamente relevante Falando.

Produção de succinil-CoA a partir da treonina

Tal como acontece com a metionina, valina e isoleucina, os átomos de carbono da treonina também são usados ​​para a produção de succunil-CoA. Este processo começa com a conversão do aminoácido em α-cetobutirato, que é subsequentemente usado como substrato para a enzima α-cetoácido desidrogenase para produzir propionil-CoA.

A transformação da treonina em α-cetobutirato é catalisada pela enzima treonina desidratase, que envolve a perda de uma molécula de água (H2O) e outra de um íon amônio (NH4 +).

O propionil-CoA é carboxilado em metilmalonil-CoA por meio de uma reação de duas etapas que requer a entrada de um átomo de carbono na forma de bicarbonato (HCO3-). Este produto serve como substrato para uma metilmalonil-CoA mutase-coenzima B12 dependente, que "epimeriza" a molécula para produzir succinil-CoA.

Outros produtos catabólicos

Além disso, o esqueleto de carbono da treonina pode ser usado catabolicamente para a produção de acetil-CoA, o que também tem implicações importantes do ponto de vista energético nas células do corpo.

Em certos organismos, a treonina também funciona como substrato para algumas vias biossintéticas, como a isoleucina, por exemplo. Neste caso, por meio de 5 etapas catalíticas, o α-cetobutirato derivado do catabolismo da treonina pode ser direcionado para a formação de isoleucina.

Alimentos ricos em treonina

Embora a maioria dos alimentos ricos em proteínas contenha uma certa porcentagem de todos os aminoácidos, descobriu-se que ovos, leite, soja e gelatina são especialmente ricos no aminoácido treonina.

A treonina também está presente nas carnes de animais como frango, porco, coelho, cordeiro e vários tipos de aves. Nos alimentos de origem vegetal, é abundante em repolhos, cebolas, alho, acelga e beringelas.

Também é encontrado no arroz, milho, farelo de trigo, grãos de leguminosas e em muitas frutas, como morangos, bananas, uvas, abacaxi, ameixas e outras nozes ricas em proteínas, como nozes ou pistache, entre outros.

Benefícios de sua ingestão

De acordo com o comitê de especialistas da Organização Mundial de Saúde para Alimentos e Agricultura (OMS, FAO), a necessidade diária de treonina para um ser humano adulto médio é de cerca de 7 mg por quilo de peso corporal, que deveria ser adquiridos a partir de alimentos ingeridos com a dieta.

Esses números são derivados de dados experimentais obtidos em estudos realizados com homens e mulheres, onde essa quantidade de treonina é suficiente para atingir um balanço positivo de nitrogênio nas células do corpo.

No entanto, estudos realizados com crianças entre 6 meses e um ano de idade demonstraram que para estas as necessidades mínimas de L-treonina estão entre 50 e 60 mg por quilo de peso por dia.

Entre os principais benefícios da ingestão de suplementos nutricionais ou medicamentos com formulações especiais ricas em L-treonina estão o tratamento da esclerose lateral amiotrófica ou doença de Lou Gehrig.

O fornecimento adicional de treonina favorece a absorção de nutrientes no intestino e também contribui para a melhora das funções hepáticas. Também é importante para o transporte de grupos fosfato através das células.

Transtornos de deficiência

Em crianças pequenas, existem defeitos inatos no metabolismo da treonina que causam retardo de crescimento e outros distúrbios metabólicos relacionados.

As deficiências desse aminoácido têm sido associadas a algumas falhas no ganho de peso infantil, além de outras patologias relacionadas à falta de retenção de nitrogênio e sua perda na urina.

Humanos com dietas pobres em treonina podem ser mais propensos a esteatose hepática e a algumas infecções intestinais relacionadas a esse aminoácido.

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