- Características gerais
- Tubulina alfa e beta
- Recursos
- Citoesqueleto
- Mitose
- Centrossoma
- Perspectiva evolucionária
- Referências
A tubulina é uma proteína dimérica que consiste em dois polipeptídeos globulares: tubulina alfa e beta. Eles são dispostos em forma de tubo para dar origem aos microtúbulos, que, juntamente com os microfilamentos de actina e os filamentos intermediários, formam o citoesqueleto.
Os microtúbulos são encontrados em diferentes estruturas biológicas essenciais, como os flagelos dos espermatozoides, as extensões dos organismos ciliados, os cílios da traquéia e das trompas de falópio, entre outros.
Além disso, as estruturas que a tubulina forma funcionam como rotas de transporte - análogas aos trilhos de trem - para materiais e organelas dentro da célula. O deslocamento de substâncias e estruturas é possível graças às proteínas motoras associadas aos microtúbulos, chamadas de cinesina e dineína.
Características gerais
As subunidades da tubulina são heterodímeros de 55.000 dalton e são os blocos de construção dos microtúbulos. A tubulina é encontrada em todos os organismos eucarióticos e tem sido altamente conservada no curso da evolução.
O dímero é composto por dois polipeptídeos chamados tubulina alfa e beta. Estes polimerizam para formar microtúbulos, que consistem em treze protofilamentos dispostos em paralelo na forma de um tubo oco.
Uma das características mais relevantes dos microtúbulos é a polaridade da estrutura. Em outras palavras, as duas extremidades do microtúbulo não são iguais: uma extremidade é chamada de crescimento rápido ou "mais" e a outra é de crescimento lento ou "menos".
A polaridade é importante, pois determina a direção do movimento ao longo do microtúbulo. O dímero de tubulina é capaz de polimerizar e despolarizar em ciclos de montagem rápidos. Este fenômeno também ocorre em filamentos de actina.
Existe um terceiro tipo de subunidade: é a gama tubulina. Isso não faz parte dos microtúbulos e está localizado nos centrossomas; no entanto, participa da nucleação e formação de microtúbulos.
Tubulina alfa e beta
As subunidades alfa e beta associam-se fortemente para formar um heterodímero complexo. Na verdade, a interação do complexo é tão intensa que não se dissocia em condições normais.
Essas proteínas são compostas por 550 aminoácidos, principalmente ácidos. Embora as tubulinas alfa e beta sejam bastante semelhantes, elas são codificadas por genes diferentes.
Os resíduos de aminoácidos com um grupo acetil podem ser encontrados na alfa tubulina, conferindo-lhe propriedades diferentes nos flagelos celulares.
Cada subunidade da tubulina está associada a duas moléculas: na alfa-tubulina, o GTP liga-se irreversivelmente e a hidrólise do composto não ocorre, enquanto o segundo sítio de ligação na beta-tubulina liga reversivelmente o GTP e hidrolisa-o.
A hidrólise de GTP resulta em um fenômeno denominado "instabilidade dinâmica", onde os microtúbulos sofrem ciclos de crescimento e declínio, dependendo da taxa de adição de tubulina e da taxa de hidrólise de GTP.
Este fenômeno resulta em uma alta taxa de renovação dos microtúbulos, onde a meia-vida da estrutura é de apenas alguns minutos.
Recursos
Citoesqueleto
As subunidades alfa e beta da tubulina polimerizam para formar microtúbulos, que são parte do citoesqueleto.
Além dos microtúbulos, o citoesqueleto é composto por dois elementos estruturais adicionais: microfilamentos de actina de aproximadamente 7 nm e filamentos intermediários de 10 a 15 nm de diâmetro.
O citoesqueleto é a estrutura da célula, ele suporta e mantém a forma da célula. Porém, os compartimentos membranar e subcelular não são estáticos e estão em movimentos constantes para poderem realizar os fenômenos de endocitose, fagocitose e secreção de materiais.
A estrutura do citoesqueleto permite que a célula se acomode para cumprir todas as funções mencionadas.
É o meio ideal para que as organelas celulares, a membrana plasmática e outros componentes celulares desempenhem suas funções normais, além de participarem da divisão celular.
Eles também contribuem para fenômenos de movimento celular, como a locomoção da ameba, e estruturas especializadas para o movimento, como cílios e flagelos. Por último, é responsável pela movimentação dos músculos.
Mitose
Graças à instabilidade dinâmica, os microtúbulos podem ser completamente reorganizados durante os processos de divisão celular. A matriz de microtúbulos durante a interfase é capaz de desmontar e as subunidades de tubulina estão livres.
A tubulina pode se recompor e dar origem ao fuso mitótico, que está envolvido na separação dos cromossomos.
Existem certos medicamentos, como colchicina, taxol e vimblastina, que interrompem o processo de divisão celular. Atua diretamente nas moléculas de tubulina, afetando o fenômeno de montagem e dissociação dos microtúbulos.
Centrossoma
Nas células animais, os microtúbulos se estendem até o centrossoma, uma estrutura próxima ao núcleo composta por um par de centríolos (cada um orientado perpendicularmente) e circundado por uma substância amorfa, chamada matriz pericentriolar.
Centríolos são corpos cilíndricos compostos por nove tripletos de microtúbulos, em uma organização semelhante aos cílios e flagelos celulares.
No processo de divisão celular, os microtúbulos se estendem dos centrossomas, formando assim o fuso mitótico, responsável pela correta distribuição dos cromossomos para as novas células filhas.
Parece que os centríolos não são essenciais para a montagem dos microtúbulos dentro das células, uma vez que não estão presentes nas células vegetais ou em algumas células eucarióticas, como nos óvulos de certos roedores.
Na matriz pericentriolar ocorre a iniciação para a montagem dos microtúbulos, onde ocorre a nucleação com o auxílio da tubulina gama.
Perspectiva evolucionária
Os três tipos de tubulina (alfa, beta e gama) são codificados por diferentes genes e são homólogos a um gene encontrado em procariotos que codifica uma proteína de 40.000 dalton, chamada FtsZ. A proteína bacteriana é funcional e estruturalmente semelhante à tubulina.
É provável que a proteína tivesse função ancestral em bactérias e foi modificada durante os processos evolutivos, culminando em uma proteína com as funções que desempenha em eucariotos.
Referências
- Cardinali, DP (2007). Neurociência aplicada: seus fundamentos. Panamerican Medical Ed.
- Cooper, GM (2000). The Cell: A Molecular Approach. 2ª edição. Sunderland (MA): Sinauer Associates.
- Curtis, H., & Schnek, A. (2006). Convite para Biologia. Panamerican Medical Ed.
- Frixione, E., & Meza, I. (2017). Máquinas vivas: como as células se movem?. Fundo de Cultura Econômica.
- Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. (2000). Molecular Cell Biology. 4ª edição. Nova York: WH Freeman.