A ovalbumina é a proteína mais abundante nos ovos "claros" das aves. Pertence à família de proteínas conhecidas como "serpina" ou "inibidor de serina protease", que é um grupo altamente diverso de proteínas eucarióticas (inclui mais de 300 proteínas homólogas).
Foi uma das primeiras proteínas isoladas com grande pureza e, graças à sua surpreendente abundância nas estruturas reprodutivas das aves, é amplamente utilizada como "modelo" na elaboração de "padrões" para o estudo da estrutura, das propriedades, a síntese e secreção de muitas proteínas.
Estrutura molecular da ovalbumina (Fonte: Jawahar Swaminathan e equipe do MSD no Instituto Europeu de Bioinformática via Wikimedia Commons)
Em termos percentuais, a ovalbumina compreende entre 60 e 65% do conteúdo proteico total da clara do ovo, mas, ao contrário dos outros membros da família de proteínas Serpin, não tem atividade como inibidor de protease.
A clara dos ovos de galinha também contém outras proteínas:
- Ovotransferrina, também chamada de conalbumina, que representa 13% do conteúdo total de proteína do branco
- Ovomucóide, uma glicoproteína que compreende 11% do total
- Ovomucina, outra glicoproteína sulfatada que representa 3,5%
- Lisozima ou muramidase, que também compreende 3,5% da proteína total do branco
- Globulinas, que representam 4%
A síntese da ovalbumina ocorre a partir de uma mistura de peptídeos intermediários durante o trânsito do ovo pelo oviduto das aves e há relatos de que a transcrição dos genes envolvidos ocorre apenas em resposta à presença do estrogênio, um hormônio sexual.
Estrutura
A ovalbumina é uma fosfoglicoproteína monomérica com peso molecular em torno de 45 kDa e ponto isoelétrico próximo a 4,5. Em sua estrutura, portanto, existem inúmeros locais de fosforilação e glicosilação, que são modificações pós-tradução muito comuns em proteínas.
Essa proteína é codificada por um gene de 7.700 pares de bases, caracterizado pela presença de 8 exons intercalados com 7 íntrons, portanto, suspeita-se que seu mensageiro passe por múltiplas modificações pós-transcricionais para produzir a proteína madura.
A ovalbumina de ovos de galinha possui 386 resíduos de aminoácidos e foi demonstrado que a forma pura dessa proteína consiste em três subclasses conhecidas como A1, A2 e A3, caracterizadas por conter dois, um e nenhum grupo fosfato, respectivamente.
Em relação à estrutura terciária, a sequência de aminoácidos da ovalbumina revela a presença de 6 resíduos de cisteína, entre os quais se formam quatro pontes dissulfeto. Além disso, alguns estudos estruturais mostraram que a extremidade N-terminal desta proteína é acetilada.
S-
Quando os ovos são armazenados, a estrutura da ovalbumina é modificada, formando o que é conhecido na literatura como S-ovalbumina, uma forma mais estável ao calor e que se forma por mecanismos de troca entre dissulfetos e sulfidrilas.
Além da temperatura de armazenamento, essa "forma" de ovalbumina também se forma em função do pH interno dos ovos, o que pode ser esperado em qualquer tipo de proteína da natureza.
É, então, a S-ovalbumina à qual são atribuídas algumas reações de hipersensibilidade que algumas pessoas sofrem após a ingestão de ovos.
Recursos
Apesar de a ovalbumina pertencer a uma família de proteínas caracterizada por sua atividade como inibidora de protease, ela não possui atividade inibitória e sua função não foi totalmente elucidada.
No entanto, foi hipotetizado que uma função potencial desta enzima é o transporte e armazenamento de íons metálicos de e para o embrião. Outros autores propuseram que ela também funcionasse como fonte nutricional para o embrião durante seu crescimento.
Do ponto de vista experimental, a ovalbumina representa uma das principais proteínas "modelo" para vários sistemas estruturais, funcionais, de síntese e de estudo da secreção de proteínas, razão pela qual tem sido muito importante para o progresso científico.
Funções para a indústria de alimentos
Além disso, por ser uma das proteínas mais abundantes na clara do ovo de galinha, é uma proteína de extrema importância para a alimentação de humanos e outros animais que comem ovos de diferentes aves.
No aspecto culinário, a ovalbumina, assim como o restante das proteínas da clara do ovo, são utilizadas por suas propriedades funcionais, principalmente pela capacidade de formação de espuma, processo durante o qual os polipeptídeos são desnaturados, formando a interface aérea. / líquido estável característica do referido estado de dispersão.
Desnaturação
Como a ovalbumina possui vários grupos sulfidrila, é uma proteína razoavelmente reativa e facilmente desnaturada.
A temperatura de desnaturação da ovalbumina está entre 84 e 93 ° C, 93 sendo a que caracteriza a forma S-ovalbumina, mais estável em altas temperaturas. A desnaturação da ovalbumina pelo calor resulta na formação dos "géis" esbranquiçados característicos que são observados durante o cozimento dos ovos.
Ovos fritos (Fonte: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
O pH também é um fator importante quando se considera a desnaturação dessa proteína, bem como o tipo e a concentração dos sais. Para ovalbumina, o pH desnaturante é de cerca de 6,6.
Em diferentes condições de desnaturação, as moléculas de ovalbumina têm alta tendência a se agregar, processo que geralmente pode ser acelerado com a adição de sais e aumento da temperatura.
A capacidade da ovalbumina e de outras proteínas da clara do ovo de formar estruturas semelhantes a gel quando aquecidas, bem como sua capacidade de se ligar a moléculas de água e funcionar como emulsificantes, é o que lhes dá suas características funcionais mais importantes e é por isso que são tão explorados, especialmente na indústria de alimentos.
O processo de desnaturação desta proteína tem sido muito útil para a investigação dos mecanismos de transição entre os estados sólido e gel, bem como para o estudo do efeito que diferentes tipos de sais têm em diferentes concentrações (força iônica) sobre a integridade. de proteínas.
Referências
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