TRANSFERASES: PROCESSOS, FUNÇÕES, NOMENCLATURA E SUBCLASSES - BIOLOGIA - 2024

As transferases são enzimas que transferem grupos funcionais de um substrato que atua como doador para outro que atua como receptor. A maioria dos processos metabólicos essenciais para a vida envolve enzimas transferase.

A primeira observação de reações catalisadas por essas enzimas foi documentada em 1953 pelo Dr. RK Morton, que observou a transferência de um grupo fosfato de uma fosfatase alcalina para uma β-galactosidase que agia como um receptor para o grupo fosfato.

Glicina N-metiltransferase (Fonte: Jawahar Swaminathan e equipe MSD no Instituto Europeu de Bioinformática via Wikimedia Commons)

A nomenclatura das enzimas transferase é geralmente feita de acordo com a natureza da molécula que aceita o grupo funcional na reação, por exemplo: DNA-metiltransferase, Glutationa-transferase, 1,4-α-glucano 6-α-glucosiltransferase, entre outras.

Transferases são enzimas com importância biotecnológica, principalmente na indústria de alimentos e medicamentos. Seus genes podem ser modificados para desempenhar atividades específicas nos organismos, contribuindo assim diretamente para a saúde do consumidor, além do benefício nutricional.

Os prebióticos para a flora intestinal são ricos em transferases, uma vez que estas participam da formação de carboidratos que favorecem o crescimento e o desenvolvimento de microrganismos benéficos no intestino.

Deficiências, danos estruturais e interrupções nos processos catalisados ​​por transferases causam o acúmulo de produtos dentro da célula, razão pela qual muitas doenças e patologias estão associadas a essas enzimas.

O mau funcionamento das transferases causa doenças como galactosemia, Alzheimer, doença de Huntington, entre outras.

Processos biológicos dos quais participam

Entre o grande número de processos metabólicos em que participam as transferases, estão a biossíntese de glicosídeos e o metabolismo de açúcares em geral.

Uma enzima glucotransferase é responsável pela conjugação dos antígenos A e B na superfície das hemácias. Essas variações na ligação ao antígeno são causadas por um polimorfismo dos aminoácidos Pro234Ser da estrutura original das B-transferases.

A glutationa-S-transferase no fígado participa da desintoxicação das células hepáticas, ajudando a protegê-las de espécies reativas de oxigênio (ROS), radicais livres e peróxidos de hidrogênio que se acumulam no citoplasma celular e são altamente tóxico.

Glutationa-S-Transferase (Fonte: Jawahar Swaminathan e equipe MSD do Instituto Europeu de Bioinformática via Wikimedia Commons)

A aspartato carbamoil transferase catalisa a biossíntese de pirimidinas no metabolismo de nucleotídeos, componentes fundamentais de ácidos nucléicos e moléculas de alta energia utilizadas em múltiplos processos celulares (como ATP e GTP, por exemplo).

As transferases participam diretamente na regulação de muitos processos biológicos silenciando por mecanismos epigenéticos as sequências de DNA que codificam a informação necessária para a síntese de elementos celulares.

As acetiltransferases de histona conservaram resíduos de lisina nas histonas por meio da transferência de um grupo acetila de uma molécula de acetil-CoA. Esta acetilação estimula a ativação da transcrição associada ao desenrolamento ou relaxamento da eucromatina.

As fosfotransferases catalisam a transferência de grupos fosfato em provavelmente todos os contextos metabólicos celulares. Tem um papel importante na fosforilação de carboidratos.

As aminotransferases catalisam a transferência reversível de grupos amino de aminoácidos para oxácidos, uma das muitas transformações de aminoácidos mediadas por enzimas dependentes da vitamina B6.

Recursos

As transferases catalisam o movimento de grupos químicos realizando a reação mostrada abaixo. Na equação a seguir, a letra "X" representa a molécula doadora do grupo funcional "Y" e "Z" atua como o aceitador.

XY + Z = X + YZ

Estas são enzimas com fortes elementos eletronegativos e nucleofílicos em sua composição; Esses elementos são responsáveis ​​pela capacidade de transferência da enzima.

Os grupos mobilizados pelas transferases são geralmente resíduos de aldeído e cetona, grupos acil, glucosil, alquil, nitrogenados e ricos em nitrogênio, fósforo, grupos contendo enxofre, entre outros.

Nomenclatura

A classificação das transferases segue as regras gerais de classificação de enzimas propostas pela Enzyme Commission em 1961. Segundo o comitê, cada enzima recebe um código numérico para sua classificação.

A posição dos números no código indica cada uma das divisões ou categorias da classificação e esses números são precedidos das letras "CE".

Na classificação das transferases, o primeiro número representa a classe das enzimas, o segundo número simboliza o tipo de grupo que elas transferem e o terceiro número refere-se ao substrato sobre o qual atuam.

A nomenclatura da classe de transferases é EC.2. Possui dez subclasses, portanto, existem enzimas com o código de EC.2.1 a EC.2.10. Cada denotação da subclasse é feita principalmente de acordo com o tipo de grupo que transfere a enzima.

Subclasses

As dez classes de enzimas dentro da família da transferase são:

EC.2.1 Grupos de transferência de um átomo de carbono

Eles transferem grupos que incluem um único carbono. A metiltransferase, por exemplo, transfere um grupo metil (CH3) para as bases nitrogenadas do DNA. As enzimas desse grupo regulam diretamente a tradução dos genes.

EC.2.2 Transferir grupos aldeído ou cetona

Eles mobilizam grupos aldeído e grupos cetona tendo sacarídeos como grupos receptores. A carbamiltransferase representa um mecanismo de regulação e síntese de pirimidinas.

EC.2.3 Aciltransferases

Essas enzimas transferem grupos acila para derivados de aminoácidos. A peptidiltransferase realiza a formação essencial de ligações peptídicas entre os aminoácidos adjacentes durante o processo de tradução.

EC.2.4 Glicosiltransferases

Eles catalisam a formação de ligações glicosídicas usando grupos de açúcar fosfato como grupos doadores. Todos os seres vivos apresentam sequências de DNA para glicosiltransferases, pois participam da síntese de glicolipídios e glicoproteínas.

EC.2.5 Transferir grupos alquil ou aril além dos grupos metil

Eles mobilizam grupos alquil ou aril (diferentes de CH3) como grupos dimetil, por exemplo. Entre eles está a glutationa transferase, que foi mencionada anteriormente.

EC.2.6 Transferir grupos de nitrogênio

As enzimas desta classe transferem grupos de nitrogênio como -NH2 e -NH. Essas enzimas incluem aminotransferases e transaminases.

EC.2.7 Grupos de transferência contendo grupos fosfato

Eles catalisam a fosforilação de substratos. Geralmente, os substratos dessas fosforilações são açúcares e outras enzimas. As fosfotransferases transportam açúcares para o interior da célula, fosforilando-os simultaneamente.

EC.2.8 Grupos de transferência contendo enxofre

Eles se caracterizam por catalisar a transferência de grupos que contêm enxofre em sua estrutura. A transferase da coenzima A pertence a esta subclasse.

EC.2.9 Grupos de transferência contendo selênio

Eles são comumente conhecidos como seleniotransferases. Estes mobilizam grupos L-seril para transferir RNAs.

EC.2.10 Grupos de transferência contendo molibdênio ou tungstênio

As transferases desse grupo mobilizam grupos contendo molibdênio ou tungstênio para moléculas que têm grupos sulfeto como aceptores.

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