ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS: CARACTERÍSTICAS - BIOLOGIA - 2025

A estrutura primária das proteínas é a ordem em que os aminoácidos do polipeptídeo ou polipeptídeos que as formam são arranjados. Uma proteína é um biopolímero feito de monômeros de α-aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Cada proteína possui uma sequência definida desses aminoácidos.

As proteínas desempenham uma ampla variedade de funções biológicas, incluindo moldar e manter a integridade das células por meio do citoesqueleto, defender o corpo de agentes estranhos por meio de anticorpos e catalisar reações químicas no corpo por meio de enzimas.

Estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de proteínas, conformação tridimensional. Retirado e editado de: Alejandro Porto.

Hoje, determinar a composição das proteínas e a ordem em que os aminoácidos são arranjados (sequenciamento) é mais rápido do que anos atrás. Essas informações são depositadas em bancos de dados eletrônicos internacionais, que podem ser acessados ​​via internet (GenBank, PIR, entre outros).

Aminoácidos

Aminoácidos são moléculas que contêm um grupo amino e um grupo ácido carboxílico. No caso dos α-aminoácidos, eles possuem um átomo de carbono central (carbono α) ao qual estão ligados o grupo amino e o grupo carboxila, além de um átomo de hidrogênio e um grupo R distinto, que é denominado cadeia lateral.

Devido a esta configuração do carbono α, os aminoácidos formados, conhecidos como aminoácidos α, são quirais. Duas formas são produzidas que são imagens espelhadas uma da outra e são chamadas de enantiômeros L e D.

Todas as proteínas dos seres vivos são compostas por 20 α-aminoácidos de configuração L. As cadeias laterais desses 20 aminoácidos são diferentes e apresentam uma grande diversidade de grupos químicos.

Basicamente, os α-aminoácidos podem ser agrupados (arbitrariamente) dependendo do tipo de cadeia lateral da seguinte maneira.

Aminoácidos alifáticos

Nesse grupo estão contidas, segundo alguns autores, Glicina (Gli), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu) e Isoleucina (Ile). Outros autores também incluem Metionina (Met) e Proline (Pro).

Aminoácidos com cadeias laterais contendo hidroxil ou enxofre

Contém Serina (Ser), Cisteína (Cys), Treonina (Thr) e também Metionina. Segundo alguns autores, o grupo deveria incluir apenas Ser e Thr.

Aminoácidos cíclicos

É composta apenas por prolina, que, como já foi dito, é incluída por outros autores entre os aminoácidos alifáticos.

Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr) e Triptofano (Trp).

Aminoácidos básicos

Histidina (His), Lisina (Lys) e Arginina (Arg)

Aminoácidos ácidos e suas amidas

Contém os ácidos Aspártico (Asp) e Glutâmico (Glu) e também as amidas Aspargina (Asn) e Glutamina (Gln). Alguns autores separam este último grupo em dois; por um lado, os aminoácidos ácidos (os dois primeiros) e, por outro, aqueles que contêm carboxilamida (os dois restantes).

Ligações peptídicas

Os aminoácidos podem ser ligados entre si por meio de ligações peptídicas. Essas ligações, também chamadas de ligações amida, são estabelecidas entre o grupo α-amino de um aminoácido e o grupo α-carboxila de outro. Essa união é formada com a perda de uma molécula de água.

A união entre dois aminoácidos resulta na formação de um dipeptídeo e, se novos aminoácidos forem adicionados, tripeptídeos, tetrapeptídeos e assim por diante podem ser formados sequencialmente.

Os polipeptídeos compostos por um pequeno número de aminoácidos são geralmente chamados de oligopeptídeos e, se o número de aminoácidos for alto, eles são chamados de polipeptídeos.

Cada aminoácido adicionado à cadeia polipeptídica libera uma molécula de água. A porção do aminoácido que perdeu H + ou OH- durante a ligação é chamada de resíduo de aminoácido.

A maioria dessas cadeias de oligopeptídeos e polipeptídeos terá, em uma extremidade, um grupo amino-terminal (N-terminal) e, na outra, um terminal carboxila (C-terminal). Além disso, eles podem conter muitos grupos ionizáveis ​​entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos que os constituem. Por isso, são considerados poliambolitos.

Formação de uma ligação peptídica entre dois aminoácidos. Retirado e editado de: Alejandro Porto.

Sequência de aminoácidos

Cada proteína possui uma determinada sequência de seus resíduos de aminoácidos. Essa ordem é conhecida como estrutura primária da proteína.

Cada proteína individual em cada organismo é específica da espécie. Ou seja, a mioglobina de um ser humano é idêntica à de outro ser humano, mas possui pequenas diferenças com as mioglobinas de outros mamíferos.

A quantidade e os tipos de aminoácidos que uma proteína contém são tão importantes quanto a localização desses aminoácidos na cadeia polipeptídica. Para entender as proteínas, os bioquímicos devem primeiro isolar e purificar cada proteína em particular, depois fazer uma análise do conteúdo de aminoácidos e, finalmente, determinar sua sequência.

Para isolar e purificar proteínas existem diversos métodos, entre eles: centrifugação, cromatografia, filtração em gel, diálise e ultrafiltração, além da utilização das propriedades de solubilidade da proteína em estudo.

A determinação dos aminoácidos presentes nas proteínas é realizada em três etapas. O primeiro é quebrar as ligações peptídicas por hidrólise. Posteriormente, os diferentes tipos de aminoácidos na mistura são separados; e por fim, cada um dos tipos de aminoácidos obtidos é quantificado.

Para determinar a estrutura primária da proteína, diferentes métodos podem ser usados; mas atualmente o mais utilizado é o método de Edman, que basicamente consiste em marcar e separar o aminoácido N-terminal do resto da cadeia repetidamente e identificar cada aminoácido liberado individualmente.

Codificação de proteína

A estrutura primária das proteínas é codificada nos genes dos organismos. A informação genética está contida no DNA, mas para sua tradução em proteínas, ela deve primeiro ser transcrita em moléculas de mRNA. Cada tripleto de nucleotídeo (códon) codifica um aminoácido.

Como existem 64 códons possíveis e apenas 20 aminoácidos são usados ​​na construção de proteínas, cada aminoácido pode ser codificado por mais de um códon. Praticamente todas as coisas vivas usam os mesmos códons para codificar os mesmos aminoácidos. Portanto, o código genético é considerado uma linguagem quase universal.

Neste código, existem códons usados ​​para iniciar e também parar a tradução do polipeptídeo. Os códons de parada não codificam nenhum aminoácido, mas em vez disso param a tradução no terminal C da cadeia e são representados pelos tripletos UAA, UAG e UGA.

Por outro lado, o códon AUG normalmente funciona como um sinal de início e também codifica a metionina.

Após a tradução, as proteínas podem sofrer algum processamento ou modificação, como encurtamento por fragmentação, para atingir sua configuração final.

Referências

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