ESTRUTURA SECUNDÁRIA DE PROTEÍNAS: CARACTERÍSTICAS - BIOLOGIA - 2025

A estrutura secundária das proteínas é o nome pelo qual a conformação dobrada localmente de algumas partes da cadeia polipeptídica é definida. Essa estrutura consiste em vários padrões que se repetem regularmente.

Existem muitas maneiras de se dobrar as cadeias de proteínas. No entanto, apenas algumas dessas formas são muito estáveis. Na natureza, as formas mais comuns que as proteínas assumem são a hélice α, bem como a folha β. Essas estruturas podem ser descritas pelos ângulos de ligação ψ (psi) e φ (phi) dos resíduos de aminoácidos.

Diagrama e modelo de bolas e hastes da hélice alfa das proteínas (estrutura secundária). Retirado e editado de: Alejandro Porto.

As interações que são estabelecidas entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos podem ajudar a estabilizar ou, ao contrário, desestabilizar a estrutura secundária das proteínas. A estrutura secundária pode ser observada na constituição de muitas proteínas fibrosas.

História

Nos anos 30 do século passado, William Atsbury, trabalhando com raios X, constatou que a proteína do cabelo, assim como a dos espinhos do porco-espinho, apresentava segmentos em sua estrutura que se repetiam regularmente.

Com base nesses resultados, e com o conhecimento da importância que as ligações de hidrogênio representam na orientação dos grupos polares das ligações peptídicas, William Pauling e colaboradores, conseqüentemente, determinaram hipoteticamente as possíveis conformações regulares que as proteínas poderiam possuir.

Pauling e seus colaboradores, na década de 50, estabeleceram vários postulados que deveriam ser cumpridos nas ligações de cadeias polipeptídicas, entre eles, e em primeiro lugar, que dois átomos não podem se aproximar a uma distância menor que a de seus respectivos rádios de Van der Waals.

Eles também indicaram que ligações não covalentes são necessárias para estabilizar o dobramento das correntes.

Com base nesses postulados e conhecimentos prévios, e usando modelos moleculares, eles foram capazes de descrever algumas conformações regulares de proteínas, incluindo aquelas que mais tarde se mostraram mais frequentes na natureza, como a hélice α e a folha β..

Α hélice

É a estrutura secundária mais simples, onde a cadeia polipeptídica é disposta em uma forma enrolada e compactada em torno de um eixo imaginário. Além disso, as cadeias laterais de cada aminoácido projetam-se dessa estrutura helicoidal.

Os aminoácidos, neste caso, são arranjados de forma que tenham ângulos de ligação ψ de -45 ° a -50 ° e φ de -60 °. Esses ângulos referem-se à ligação entre o carbono-α e o oxigênio da carbonila e a ligação entre o nitrogênio e o carbono α de cada aminoácido, respectivamente.

Além disso, os cientistas determinaram que para cada volta da hélice α 3,6 resíduos de aminoácidos estão presentes e que esta volta é sempre dextrógira nas proteínas. Além de ser a estrutura mais simples, a α-hélice é a forma predominante nas α-queratinas, e cerca de 25% dos aminoácidos nas proteínas globulares adotam essa estrutura.

A hélice α é estabilizada devido às suas numerosas ligações de hidrogênio. Assim, em cada volta da hélice, três ou quatro elos desse tipo são estabelecidos.

Nas ligações de hidrogênio, o nitrogênio de uma ligação peptídica e o átomo de oxigênio do grupo carbonila do quarto aminoácido subsequente interagem, na direção do lado amino-terminal dessa cadeia.

Cientistas demonstraram que uma hélice α pode ser formada com cadeias polipeptídicas feitas de aminoácidos L ou D, desde que todos os aminoácidos tenham a mesma configuração estereoisomérica. Além disso, os L-aminoácidos naturais podem formar hélices α que giram para a direita e para a esquerda.

No entanto, nem todos os polipeptídeos podem formar α-hélices estáveis, uma vez que sua estrutura primária afeta sua estabilidade. As cadeias R de alguns aminoácidos podem desestabilizar a estrutura, impedindo a conformação das hélices α.

Β folha

Na folha β, ou folha dobrada β, cada um dos resíduos de aminoácido tem uma rotação de 180 ° em relação ao resíduo de aminoácido anterior. Desta forma, o resultado é que o esqueleto da cadeia polipeptídica permanece alongado e em zigue-zague ou acordeão.

As cadeias polipeptídicas dobradas em acordeão podem ser colocadas adjacentes umas às outras e produzir ligações de hidrogênio lineares entre as duas cadeias.

Duas cadeias polipeptídicas adjacentes podem ser dispostas em paralelo, isto é, ambas podem ser orientadas na direção amino-carboxila, formando a folha β paralela; ou podem estar localizados em direções opostas, sendo então formada a folha β antiparalela.

Cadeias laterais de resíduos de aminoácidos adjacentes projetam-se da estrutura da cadeia em direções opostas, resultando em um padrão alternado. Algumas estruturas de proteínas limitam os tipos de aminoácidos das estruturas β.

Por exemplo, em proteínas densamente compactadas, aminoácidos de cadeia R curta, como glicina e alanina, são mais frequentes em suas superfícies de contato.

A folha β das estruturas secundárias das proteínas. Tirado e editado de: Preston Manor School + JFL.

Outras conformações da estrutura secundária

Hélice 3

Esta estrutura é caracterizada por apresentar 3 resíduos de aminoácidos por volta, ao invés dos 3,6 apresentados pela hélice α e uma alça de ligação de hidrogênio composta por 10 elementos. Essa estrutura foi observada em algumas proteínas, mas não é muito comum na natureza.

Π hélice

Essa estrutura, por outro lado, tem 4,4 resíduos de aminoácidos por volta da espiral e uma alça de 16 membros de ligações de hidrogênio. Embora essa configuração seja estericamente possível, ela nunca foi observada na natureza.

A possível causa disso pode ser seu centro oco, que é muito grande para permitir que as forças de Van der Waals atuem, o que ajudaria a estabilizar a estrutura, e que, no entanto, é muito pequeno para permitir a passagem de moléculas de água.

Estrutura super secundária

Estruturas supersecundárias são combinações de estruturas secundárias de hélices α e folhas dobradas β. Essas estruturas podem ocorrer em muitas proteínas globulares. Existem diferentes combinações possíveis, cada uma com suas próprias características.

Alguns exemplos de estruturas supersecundárias são: a unidade βαβ, na qual duas folhas β paralelas são unidas por um segmento de hélice α; a unidade αα, caracterizada por duas α-hélices sucessivas, mas separadas por um segmento não helicoidal, associado pela compatibilidade de suas cadeias laterais.

Várias folhas β podem ser dobradas sobre si mesmas, dando uma configuração de cilindro β, enquanto uma folha β antiparalela dobrada sobre si mesma constitui uma estrutura supersecundária chamada chave grega.

Referências

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