ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNAS: PRINCIPAIS CARACTERÍSTICAS - BIOLOGIA - 2025

A estrutura terciária das proteínas é a conformação tridimensional que as cadeias polipeptídicas adquirem quando se dobram sobre si mesmas. Esta conformação surge por interações entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos do polipeptídeo. As cadeias laterais podem interagir independentemente de sua posição na proteína.

Por depender das interações entre os grupos R, a estrutura terciária apresenta aspectos não repetitivos da cadeia, uma vez que esses grupos são diferentes para cada resíduo de aminoácido. A estrutura secundária, por outro lado, depende dos grupos carboxila e amino, que estão presentes em todos os aminoácidos.

Estrutura terciária da proteína quinase fosfatase, com estruturas secundárias em alfa hélice e folha beta. Retirado e editado de: A2-33. Modificado por Alejandro Porto..

Alguns autores sugerem que as proteínas fibrosas possuem uma estrutura terciária simples, mas, no entanto, outros autores apontam que essa estrutura é típica das proteínas globulares.

Proteínas fibrosas

Nas proteínas fibrosas, as cadeias polipeptídicas são organizadas na forma de filamentos longos ou folhas longas; geralmente são constituídos por um único tipo de estrutura secundária. Esta estrutura secundária é, na maioria dos casos, mais importante do que a estrutura terciária na determinação da forma da proteína.

Sua função biológica é estrutural, conferindo resistência e / ou elasticidade aos órgãos e estruturas onde se encontram, mantendo-os unidos. Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, devido à grande quantidade de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos que apresentam.

Entre essas proteínas fibrosas estão as queratinas e o colágeno. Os primeiros são encontrados nos tecidos conjuntivos e em estruturas como cabelos, unhas (α-queratinas), escamas e penas (β-queratinas). O colágeno, por sua vez, é encontrado em ossos, tendões e pele, entre outros.

α-Keratins

Essas proteínas fazem parte das chamadas proteínas de filamento intermediário, que desempenham um papel importante no citoesqueleto de organismos multicelulares. Além disso, são o principal constituinte dos cabelos, unhas, lã, chifres, cascos e uma das principais proteínas da pele animal.

A estrutura da molécula é uma hélice α. Duas fitas de α-queratina podem ser dispostas em paralelo e enroladas uma na outra, com seus grupos R hidrofóbicos interagindo entre si. Desta forma, uma estrutura super-helicoidal ou esfera com enrolamento esquerdo é criada.

A estrutura terciária da α-queratina é simples e é dominada pela estrutura secundária da α-hélice. Por outro lado, a estrutura quaternária também está presente, já que duas moléculas participam da estrutura superélica, as quais interagem por meio de ligações não covalentes.

β-Keratins

A estrutura primária é semelhante à das α-queratinas, mas sua estrutura secundária é dominada por folhas β. Eles são o principal constituinte das escamas de répteis e penas de pássaros.

Colágeno

Essa proteína pode representar mais de 30% da massa proteica total de alguns animais. É encontrado na cartilagem, ossos, tendões, córnea e pele, entre outros tecidos.

A estrutura secundária do colágeno é única, sendo representada por uma hélice canhota com 3,3 resíduos de aminoácidos em cada volta. Três cadeias de hélices canhotas (cadeias α) se enrolam, formando uma molécula superenrolada para destros, chamada por alguns autores de tropocolágeno.

As moléculas de tropocolágeno se unem para formar uma fibra de colágeno de alta resistência, superior à do aço e comparável à do cobre de alta resistência.

Outras proteínas fibrosas

Outros tipos de proteínas fibrosas são fibroína e elastina. O primeiro é constituído por folhas β, constituídas principalmente por glicina, alanina e serina.

As cadeias laterais desses aminoácidos são pequenas em tamanho, portanto podem ser compactadas. O resultado é uma fibra muito resistente e pouco extensível.

Na elastina, por sua vez, a valina substitui a serina entre seus principais aminoácidos constituintes. Ao contrário da fibroína, a elastina é muito extensível, daí seu nome. Na constituição da molécula, também atua a lisina, que pode participar de reticulações que permitem que a elastina recupere sua forma quando cessa a tensão.

Proteínas globulares

As proteínas globulares, ao contrário das fibrosas, são solúveis e geralmente apresentam vários tipos de estruturas secundárias. Porém, nestes, as conformações tridimensionais que adquirem ao dobrar sobre si são mais importantes (estrutura terciária).

Essas conformações tridimensionais particulares conferem atividade biológica específica a cada proteína. A principal função dessas proteínas é reguladora, como acontece com as enzimas.

Características da estrutura terciária das proteínas globulares

A estrutura terciária das proteínas globulares tem algumas características importantes:

- As proteínas globulares são compactas graças ao empacotamento dobrando a cadeia polipeptídica.

- Os resíduos de aminoácidos distantes na estrutura primária das cadeias polipeptídicas estão próximos, podendo interagir entre si devido ao dobramento.

- Proteínas globulares maiores (com mais de 200 aminoácidos) podem ter vários segmentos compactos, independentes uns dos outros e com funções particulares, e cada um desses segmentos é chamado de domínio. Um domínio pode ter entre 50 e 350 resíduos de aminoácidos.

Estrutura terciária da mioglobina. Retirado e editado de: Thomas Splettstoesser. Modificado por Alejandro Porto..

Regras gerais do dobramento de proteínas globulares

Como já apontado, as proteínas apresentam formas particulares de dobramento, o que também lhes confere características particulares. Este dobramento não é aleatório e é favorecido tanto pela estrutura primária como secundária e por algumas interações não covalentes, e também existem algumas restrições físicas ao dobramento, para as quais algumas regras foram formuladas:

- Todas as proteínas globulares têm padrões de distribuição definidos, com os grupos R hidrofóbicos direcionados para o interior da molécula e os resíduos hidrofílicos na camada externa. Isso requer pelo menos duas camadas de estrutura secundária. O loop β-α-β e o vértice α-α podem fornecer essas duas camadas.

- As folhas β são geralmente dispostas em uma forma enrolada para a esquerda.

- Em uma cadeia polipeptídica, diferentes voltas podem ocorrer para passar de uma estrutura secundária para outra, como as voltas β ou γ, que podem reverter a direção da cadeia em quatro resíduos de aminoácidos ou menos.

- As proteínas globulares têm hélices α, folhas β, voltas e segmentos de estrutura irregular.

Desnaturação de proteínas

Se uma proteína perde sua estrutura tridimensional nativa (natural), ela perde sua atividade biológica e a maioria de suas propriedades específicas. Este processo é conhecido pelo nome de desnaturação.

A desnaturação pode ocorrer quando as condições ambientais naturais mudam, por exemplo, pela variação da temperatura ou pH. O processo é irreversível em muitas proteínas; no entanto, outros podem recuperar espontaneamente sua estrutura natural quando as condições ambientais normais são restauradas.

Referências

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Bioquímica. 3ª edição. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Bioquímica. 5ª edição. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6ª Edição. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Bioquímica. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee e JR McKee (2003). Bioquímica: A base molecular da vida. 3ª edição. The McGraw-HiII Companies, Inc.