LACASES: CARACTERÍSTICAS, ESTRUTURA, FUNÇÕES - CIÊNCIA - 2025

As lacases, p-difenol: oxidoredutases dioxigênio-benzenodiol oxigênio oxidoredutases, ou, são enzimas pertencentes ao grupo de enzimas chamadas oxidases "oxidases de cobre azul".

Eles existem em plantas superiores, em alguns insetos, em bactérias e em praticamente todos os fungos que foram estudados; sua cor azul característica é o produto de quatro átomos de cobre ligados à molécula em seu sítio catalítico.

Representação gráfica da estrutura molecular de uma enzima lacase (Fonte: Jawahar Swaminathan e equipe do MSD no Instituto Europeu de Bioinformática via Wikimedia Commons)

Essas enzimas foram descritas por Yoshida et al., Em 1883, ao estudar a resina da árvore Rhus vernicifera ou "árvore da laca" japonesa, onde se determinou que sua principal função era catalisar reações de polimerização e despolimerização de compostos.

Muito mais tarde descobriu-se que, em fungos, essas proteínas com atividade enzimática têm funções específicas nos mecanismos de remoção de fenóis tóxicos do meio onde crescem, enquanto nas plantas estão envolvidas em processos sintéticos como a lignificação.

Os avanços científicos no estudo destas enzimas permitiram a sua utilização a nível industrial, onde a sua capacidade catalítica tem sido utilizada, especialmente nos contextos de biorremediação, têxteis, na remoção de corantes aplicados aos têxteis, na indústria do papel, entre outras.

As principais razões pelas quais as lacases são tão interessantes do ponto de vista industrial têm a ver com o fato de que suas reações de oxidação envolvem simplesmente a redução do oxigênio molecular e a produção de água como elemento secundário.

Caracteristicas

As enzimas lacase podem ser secretadas ou encontradas na região intracelular, mas isso depende do organismo em estudo. Apesar disso, a maioria das enzimas analisadas (com exceção de algumas proteínas de certos fungos e insetos) são proteínas extracelulares.

Distribuição

Essas enzimas, conforme discutido acima, são encontradas predominantemente em fungos, plantas superiores, bactérias e algumas espécies de insetos.

Entre as plantas onde a sua existência foi demonstrada encontram-se macieiras, aspargos, batatas, peras, mangas, pêssegos, pinheiros, ameixas, entre outras. Os insetos que expressam lacase pertencem principalmente aos gêneros Bombyx, Calliphora, Diploptera, Drosophila, Musca, Papilio, Rhodnius e outros.

Os fungos são os organismos dos quais o maior número e variedade de lacases foram isolados e estudados, e essas enzimas estão presentes tanto em ascomicetos como deuteromicetos e basidiomicetos.

Catálise

A reação catalisada pelas lacases consiste na oxidação monoeletrônica de uma molécula substrato, que pode pertencer ao grupo dos fenóis, compostos aromáticos ou aminas alifáticas, ao seu correspondente radical reativo.

O resultado da reação catalítica é a redução de uma molécula de oxigênio em duas moléculas de água e a oxidação, ao mesmo tempo, de quatro moléculas de substrato para produzir quatro radicais livres reativos.

Os radicais livres intermediários podem se ligar e formar dímeros, oligômeros ou polímeros, razão pela qual se diz que as lacases catalisam reações de polimerização e "despolimerização".

Estrutura

As lacases são glicoproteínas, ou seja, são proteínas que possuem resíduos de oligossacarídeos covalentemente ligados à cadeia polipeptídica, e estes representam entre 10 e 50% do peso total da molécula (nas enzimas vegetais a porcentagem pode ser um pouco maior).

A porção de carboidrato deste tipo de proteína contém monossacarídeos como glicose, manose, galactose, fucose, arabinose e algumas hexosaminas, e acredita-se que a glicosilação desempenhe papéis importantes na secreção, suscetibilidade proteolítica, atividade, retenção de cobre e a estabilidade térmica da proteína.

Essas enzimas são geralmente encontradas na natureza como monômeros ou homodímeros, e o peso molecular de cada monômero pode variar entre 60 e 100 kDa.

O centro catalítico das lacases é formado por quatro átomos de cobre (Cu), que conferem à molécula em geral uma coloração azulada devido à absorção eletrônica que ocorre nas ligações cobre-cobre (Cu-Cu).

As lacases vegetais possuem pontos isoelétricos com valores próximos a 9 (bastante básicos), enquanto as enzimas fúngicas estão entre os pontos isoelétricos de 3 e 7 (portanto, são enzimas que atuam em condições ácidas).

Isoenzimas

Muitos fungos produtores de lacase também têm isoformas de lacase, que são codificadas pelo mesmo gene ou por genes diferentes. Essas isoenzimas diferem umas das outras principalmente em termos de estabilidade, pH e temperatura ideais para catalisar e afinidade com diferentes tipos de substrato.

Sob certas condições, essas isoenzimas podem ter diferentes funções fisiológicas, mas isso depende da espécie ou da condição em que vive.

Recursos

Alguns pesquisadores demonstraram que as lacases estão envolvidas na "esclerotização" da cutícula em insetos e na formação de esporos resistentes à luz ultravioleta em microrganismos do gênero Bacillus.

Nas plantas

Nos organismos vegetais, as lacases participam da formação da parede celular, dos processos de lignificação e "deslignificação" (perda ou desintegração da lignina); além disso, têm sido relacionados à desintoxicação de tecidos por meio da oxidação de fenóis antifúngicos ou da desativação de fitoalexinas.

Em cogumelos

Significativamente abundantes neste grupo de organismos, as lacases participam de uma variedade de processos celulares e fisiológicos. Entre eles podemos citar a proteção dos fungos patogênicos dos taninos e das “fitoalexinas” vegetais; portanto, pode-se dizer que, para os fungos, essas enzimas são fatores de virulência.

As lacases também desempenham um papel na morfogênese e na diferenciação das estruturas de resistência e esporos de basidiomicetos, bem como na biodegradação da lignina em fungos que degradam os tecidos de espécies de plantas lenhosas.

Ao mesmo tempo, as lacases participam da formação de pigmentos nos micélios e corpos frutíferos de diversos fungos e contribuem para os processos de adesão célula-célula, na formação da “cola” polifenólica que liga as hifas, e na evasão. do sistema imunológico de hospedeiros infectados com fungos patogênicos.

Na indústria

Essas enzimas específicas são usadas industrialmente para vários fins, mas os mais destacados correspondem às indústrias têxtil e de papel e à biorremediação e descontaminação de águas residuais produzidas por outros processos industriais.

Especificamente, essas enzimas são frequentemente utilizadas para a oxidação de fenóis e seus derivados presentes em águas contaminadas com resíduos industriais, cujos produtos de catálise são insolúveis (polimerizados) e precipitados, o que os torna facilmente separáveis.

Na indústria de alimentos também têm alguma importância, uma vez que a remoção de compostos fenólicos é necessária para a estabilização de bebidas como vinho, cerveja e sucos naturais.

São utilizados na indústria de cosméticos, na síntese química de diversos compostos, na biorremediação de solos e na nanobiotecnologia.

As mais amplamente utilizadas são as lacases de fungos, mas recentemente foi determinado que a lacase bacteriana tem características mais proeminentes de um ponto de vista industrial; Eles são capazes de trabalhar com uma maior variedade de substratos e em faixas de temperatura e pH muito mais amplas, além de serem muito mais estáveis ​​contra agentes inibidores.

Referências

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