8 FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA - BIOLOGIA - 2025

Os fatores que afetam a atividade enzimática são aqueles agentes ou condições que podem alterar o funcionamento das enzimas. As enzimas são uma classe de proteínas cujo trabalho é acelerar as reações bioquímicas. Essas biomoléculas são essenciais para todas as formas de vida, plantas, fungos, bactérias, protistas e animais.

As enzimas são essenciais em várias reações importantes para os organismos, como remoção de compostos tóxicos, decomposição de alimentos e geração de energia.

Representação da enzima Polineuridina-Aldeído Esterase.

Assim, as enzimas são como máquinas moleculares que facilitam as tarefas das células e, em muitos casos, seu funcionamento é afetado ou favorecido sob certas condições.

Lista de fatores que afetam a atividade enzimática

Concentração de enzima

Conforme a concentração da enzima aumenta, a taxa da reação aumenta proporcionalmente. Porém, isso só acontece até uma certa concentração, pois em um determinado momento a velocidade torna-se constante.

Esta propriedade é usada para determinar as atividades das enzimas séricas (do soro do sangue) para o diagnóstico de doenças.

Concentração de substrato

O aumento da concentração de substrato aumenta a taxa da reação. Isso ocorre porque mais moléculas de substrato irão colidir com as moléculas de enzima, então o produto se formará mais rapidamente.

Porém, ao ultrapassar uma determinada concentração de substrato não haverá efeito na velocidade da reação, uma vez que as enzimas estariam saturadas e trabalhando em sua velocidade máxima.

pH

Mudanças na concentração de íons de hidrogênio (pH) influenciam muito a atividade das enzimas. Como esses íons são carregados, eles geram forças de atração e repulsão entre o hidrogênio e as ligações iônicas nas enzimas. Essa interferência produz mudanças na forma das enzimas, afetando sua atividade.

Cada enzima tem um pH ótimo no qual a taxa de reação é máxima. Assim, o pH ideal para uma enzima depende de onde ela normalmente funciona.

Por exemplo, as enzimas intestinais têm um pH ideal de cerca de 7,5 (ligeiramente básico). Em contraste, as enzimas do estômago têm um pH ideal de cerca de 2 (muito ácido).

Salinidade

A concentração dos sais também afeta o potencial iônico e conseqüentemente podem interferir em certas ligações das enzimas, que podem fazer parte do sítio ativo das mesmas. Nestes casos, como no caso do pH, a atividade enzimática será afetada.

Temperatura

Com o aumento da temperatura, aumenta a atividade da enzima e, conseqüentemente, a velocidade da reação. No entanto, temperaturas muito altas desnaturam as enzimas, isso significa que o excesso de energia quebra as ligações que mantêm sua estrutura, fazendo com que não funcionem de maneira ideal.

Assim, a taxa da reação diminui rapidamente à medida que a energia térmica desnatura as enzimas. Este efeito pode ser observado graficamente em uma curva em forma de sino, onde a taxa de reação está relacionada à temperatura.

A temperatura na qual ocorre a taxa de reação máxima é chamada de temperatura ótima da enzima, que é observada no ponto mais alto da curva.

Este valor é diferente para as diferentes enzimas. No entanto, a maioria das enzimas no corpo humano tem uma temperatura ótima de cerca de 37,0 ° C.

Resumindo, à medida que a temperatura aumenta, inicialmente a taxa de reação aumentará devido ao aumento da energia cinética. Porém, o efeito da quebra da união será cada vez maior, e a taxa de reação começará a diminuir.

Concentração de produto

O acúmulo de produtos de reação geralmente retarda a enzima. Em algumas enzimas, os produtos se combinam com seu sítio ativo para formar um complexo solto e, assim, inibir a atividade da enzima.

Em sistemas vivos, esse tipo de inibição é geralmente evitado pela rápida remoção dos produtos formados.

Ativadores de enzimas

Algumas das enzimas requerem a presença de outros elementos para funcionar melhor, estes podem ser cátions de metal inorgânico, como Mg ²⁺, Mn ²⁺, Zn ²⁺, Ca ²⁺, Co ²⁺, Cu ²⁺, Na ⁺, K ⁺ etc.

Em casos raros, os ânions também são necessários para a atividade enzimática, por exemplo, o ânion cloreto (CI-) para a amilase. Esses pequenos íons são chamados de cofatores enzimáticos.

Existe também um outro grupo de elementos que promovem a atividade das enzimas, chamadas coenzimas. As coenzimas são moléculas orgânicas que contêm carbono, como as vitaminas encontradas nos alimentos.

Um exemplo seria a vitamina B12, que é a coenzima da metionina sintase, uma enzima necessária para o metabolismo das proteínas no corpo.

Inibidores de enzimas

Os inibidores de enzimas são substâncias que afetam negativamente a função das enzimas e, conseqüentemente, retardam ou, em alguns casos, interrompem a catálise.

Existem três tipos comuns de inibição enzimática: inibição competitiva, não competitiva e de substrato:

Inibidores competitivos

Um inibidor competitivo é um composto químico semelhante a um substrato que pode reagir com o sítio ativo da enzima. Quando o sítio ativo de uma enzima se liga a um inibidor competitivo, o substrato não consegue se ligar à enzima.

Inibidores não competitivos

Um inibidor não competitivo também é um composto químico que se liga a outro local no local ativo de uma enzima, denominado local alostérico. Consequentemente, a enzima muda de forma e não pode mais ligar-se facilmente ao seu substrato, de modo que a enzima não pode funcionar adequadamente.

Referências

1. Alters, S. (2000). Biology: Understanding Life (3ª ed.). Jones e Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8ª ed.). WH Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologia: A ciência dinâmica (1ª ed.). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemistry for Today: General, Organic, and Biochemistry (9ª ed.). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organic and Biological Chemistry (6ª ed.). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5ª ed.). Wiley.