LIASAS: FUNÇÕES E TIPOS - BIOLOGIA - 2025

Liases são enzimas que estão envolvidas no corte ou adição de grupos em um composto químico. O princípio desta reação é baseado no corte de ligações CC, CO ou CN. Consequentemente, novas ligações duplas ou estruturas em anel são formadas (Mahdi e Kelly, 2001).

Por outro lado, as liases participam de processos celulares como o ciclo do ácido cítrico e da síntese orgânica, como a produção de cianoidrinas.

Estrutura tridimensional da liase do ácido poligalacturônico (pectato liase). Por Jawahar Swaminathan e equipe MSD no Instituto Europeu de Bioinformática, do Wikimedia Commons.

Essas proteínas são diferentes de outras enzimas por apresentarem certos detalhes especiais. Em um sentido da reação eles agem em dois substratos, enquanto na direção oposta eles afetam apenas um substrato.

Na verdade, seu efeito provoca a eliminação de uma molécula, que produz uma estrutura com ligação dupla ou o aparecimento de um novo anel. Em particular, a enzima ácido poligalacturônico liase (pectato liase), que degrada a pectina e forma unidades únicas de ácido galacturônico, ramnose e dextrina. Além disso, está presente em alguns fungos e bactérias fitopatogênicas.

Funções Lyase

Liases são um grupo interessante de enzimas, que desempenham muitos papéis na vida do nosso planeta. Assim, são protagonistas de processos importantes para a vida dos organismos.

Ou seja, a falta dessas proteínas induz a morte dos seres. Em suma, o conhecimento dessas proteínas é divertido e chocante. Por outro lado, ensina a complexidade dos processos que nos rodeiam.

Além disso, suas funções variam dependendo do tipo de liase. Consequentemente, existe uma grande variedade de enzimas com atividade de liase. De tal forma que são capazes de fazer cortes nas ligações de moléculas altamente variáveis.

Por outro lado, vamos ver alguns exemplos dessas proteínas e as funções que desempenham:

Fosfolipase C

Ele fornece a esse organismo a capacidade de modificar o sistema digestivo de alguns insetos. Consequentemente, favorece sua rápida multiplicação por todo o corpo do animal.

Anidrase carbônica

Converte dióxido de carbono em bicarbonato e prótons. Na presença de água, está relacionado à manutenção do equilíbrio ácido-básico no sangue e nos tecidos, bem como à rápida eliminação do dióxido de carbono destes.

No entanto, essa enzima em plantas aumenta a concentração de dióxido de carbono no cloroplasto, o que aumenta a carboxilação da enzima rubisco.

Reação catalisada por anidrase carbônica. Por GarcíaGerry, do Wikimedia Commons.

Enolase

Converte 2-fosfoglicerato em fosfoenolpiruvato na glicólise. Além disso, pode realizar a reação reversa na gliconeogênese. Obviamente, ele busca sintetizar glicose quando há déficit desse açúcar nas células.

Além dessas funções clássicas, a enolase está presente nos axônios das células nervosas. É também um marcador de danos neuronais e outros danos ao sistema nervoso.

Carboxilase

Como resultado de sua ação, remove os grupos carboxila do ácido pirúvico. Consequentemente, ele o converte em etanol e dióxido de carbono.

Na levedura, ele destrói o CO2 das células e produz etanol. Este composto funciona como um antibiótico.

Fosfolipase C

Ele está localizado nas membranas dos tripanossomos e de uma grande variedade de bactérias. Ele gera o corte das proteínas GPI presentes nessas membranas. Na verdade, foi detectado no Trypanosoma brucei.

PEPCK

Está envolvido na gliconeogênese, converte o oxaloacetato em fosfoenolpiruvato e dióxido de carbono. Por outro lado, em animais, permite que as células do fígado ou rim formem glicose a partir de outros metabólitos.

Aldolasse

Ele exerce sua ação na glicólise; corta a frutose-1,6-BF em duas trioses, DHAP e gliceraldeído 3-fosfato. Portanto, essa enzima localizada no citosol da maioria dos organismos desempenha um papel importante na extração de energia dos açúcares.

Por outro lado, a avaliação da aldolase sanguínea (ou sérica) é uma ferramenta que permite determinar as estruturas danificadas em órgãos como o fígado, músculo, rim ou coração.

Alquilmercúrio liase

Ele exerce sua ação sobre um substrato de alquil-mercúrio e íons hidrogênio, para produzir um alcano e íons mercúrio.

Sua função biológica fundamental é participar dos mecanismos de eliminação de tóxicos, pois converte compostos orgânicos de mercúrio em agentes não nocivos.

Oxalomalate liase

Em particular, ele transforma o 3-oxomalato em dois produtos: oxoacetato e glioxilato.

Atua no ciclo de Krebs, de forma que fungos, protistas e plantas formam açúcares a partir dos acetatos retirados do meio.

Tipos de liase

Dentro do grupo de liases, existem várias subclasses:

Carbono-liase

Essas enzimas cortam as ligações carbono-carbono. Eles são classificados nos seguintes tipos:

• Carboxi-liases: que adicionam ou removem COOH. Em particular, eles removem grupos de aminoácidos, do tipo alfa-ceto-ácidos e beta-ceto-ácidos.
• CHO-liases: condensa grupos aldólicos na direção reversa.
• Liases oxoácidas: corte o ácido 3-ROH ou reações reversas.

Liasas c arbono-o xigen

Essas enzimas quebram as ligações do CO. Eles estão entre eles:

1) Hidrólias, que removem a água. Tal como se encontram, carbonato ou citrato desidratase, fumarato hidratase, entre outras proteínas.

2) Liases, que removem o álcool dos açúcares. Encontram-se heparina-liase, pectato-liase, glucuronano-liase, bem como muitas outras enzimas (Albersheim 1962, Courtois 1997).

3) Ligações que exercem sua ação sobre substratos de fosfato e removem o fosfato.

Carbono-nitrogênio liase

Obviamente, são enzimas que cortam as ligações carbono-nitrogênio. Eles são divididos em:

1) Liases de amônio, que quebram as ligações carbono-nitrogênio e formam NH3. Cuja ação é sobre o aspartato, treonina ou histidina.

2) Além disso, existem liases que cortam ligações CN em amidas ou amidinas. Por exemplo, adenilossuccinato liase.

3) Amino-liases, corta as ligações carbono-nitrogênio em grupos amina. De modo que, neste grupo de enzimas, encontram-se a sidina sintetase estrita, desacetil ipecosídeo sintase.

Carbono-enxofre liases

São enzimas que cortam as ligações carbono-enxofre. Por exemplo, cisteína-liase, lactoilglutationa-liase ou metionina-γ-liase.

Liases de haleto de carbono

Em primeiro lugar, esta subclasse foi originalmente estabelecida com base na enzima para remover ácido clorídrico (HCl) de 1,1,1-tricloro-2,2-bis-etano (DDT).

Fósforo-oxigênio-liases

A fosfolipase C está nesta categoria de liases.

Liases de carbono-fósforo

Em particular, eles exercem sua ação sobre as ligações carbono-fósforo.

Referências

1. Mahdi, JG, Kelly, DR, 2001. Lyases. Em: Rehm, H.-J., Reed, G. (Eds.), Biotechnology Set. Wiley - VCH Verlag GmbH, Weinheim, Alemanha, pp. 41-171.
2. Palomeque P., Martínez M., Valdivia E. e Maqueda M. (1985). Estudos preliminares do efeito entomotóxico de Bacillus laterosporus contra larvas de Ocnogyna baetica em Jaén. Bull Serv. Plagues, 11: 147-154.
3. Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, M.; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, JG (2008). Estruturas cristalinas do Organomercurial Lyase MerB em suas formas livres e ligadas ao mercúrio - percepções sobre o mecanismo de degradação do metilmercúrio. JBC, 284 (2): 938-944.
4. Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N. (2006). Evolução das enzimas do ciclo glioxilato em Metazoa: evidências de eventos de transferência horizontal múltipla e formação de pseudogene. Biology Direct, 1:31.
5. Albersheim, P. e Killias, U. (1962). Estudos relacionados com a purificação e propriedades da pectina transeliminase. Arch. Biochem. Biophys. 97: 107-115.
6. Courtois B, Courtois J (1997). Identificação de glucuronano liase de uma cepa mutante de Rhizobium meliloti. Int. J. Biol. Macromol. 21 (1-2): 3-9.