MALTASA: CARACTERÍSTICAS, SÍNTESE E FUNÇÕES - BIOLOGIA - 2025

A maltase, também conhecida como α-glucosidase, ácido da maltase, glicose invertase, glucosidosucrasa, α-glucosidase lisossomal ou maltase-glucoamilase é a enzima responsável pela hidrólise da maltose nas células do epitélio intestinal durante as etapas finais da digestão de amido.

Pertence à classe das hidrolases, especificamente à subclasse das glicosidases, que são capazes de quebrar as ligações α-glucosídicas entre os resíduos de glicose (EC. 3.2.1.20). Esta categoria agrupa várias enzimas cuja especificidade é direcionada à exo-hidrólise de glicosídeos terminais ligados por ligações α-1,4.

Reação catalisada por maltase. À esquerda, uma molécula de maltose e, à direita, as duas moléculas de glicose resultantes da hidrólise (Fonte: Dapantazis.jpg via Wikimedia Commons)

Algumas maltases são capazes de hidrolisar polissacarídeos, mas a uma taxa muito mais lenta. Em geral, após a ação da maltase, os resíduos de α-D-glicose são liberados, entretanto, enzimas da mesma subclasse podem hidrolisar os β-glucanos, liberando os resíduos de β-D-glicose.

A existência de enzimas maltase foi inicialmente demonstrada no ano de 1880 e agora se sabe que ela não está apenas presente em mamíferos, mas também em microrganismos como leveduras e bactérias, bem como em muitas plantas superiores e cereais.

Um exemplo da importância da atividade dessas enzimas está relacionado à Saccharomyces cerevisiae, microrganismo responsável pela produção de cerveja e pão, que é capaz de degradar a maltose e a maltotriose por possuir enzimas maltose, cujos produtos são metabolizados em produtos. fermentativos característicos deste organismo.

Caracteristicas

Em mamíferos

A maltase é uma proteína anfipática associada à membrana das células em escova do intestino. Também é conhecida uma isozima conhecida como maltase ácida, localizada nos lisossomos e capaz de hidrolisar diferentes tipos de ligações glicosídicas em diferentes substratos, não apenas a maltose e as ligações α-1,4. Ambas as enzimas compartilham muitas características estruturais.

A enzima lisossomal tem aproximadamente 952 aminoácidos de comprimento e é processada pós-tradução por glicosilação e remoção de peptídeos nos terminais N e C.

Estudos realizados com a enzima do intestino de ratos e porcos estabelecem que, nesses animais, a enzima consiste em duas subunidades que diferem entre si em algumas propriedades físicas. Estas duas subunidades surgem do mesmo precursor polipeptídico que é clivado proteoliticamente.

Ao contrário de porcos e ratos, a enzima em humanos não tem duas subunidades, mas é uma única, de alto peso molecular e altamente glicosilada (por N- e O-glicosilação).

Em leveduras

A levedura maltase, codificada pelo gene MAL62, pesa 68 kDa e é uma proteína citoplasmática que existe como monômero e hidrolisa um amplo espectro de α-glicosídeos.

Na levedura, existem cinco isoenzimas codificadas nas zonas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus codificador do gene MAL também compreende um complexo gênico de todos os genes envolvidos no metabolismo da maltose, incluindo a permease e as proteínas regulatórias, como se fosse um operon.

Nas plantas

A enzima presente nas plantas tem se mostrado sensível a temperaturas acima de 50 ° C e que a maltase ocorre em grandes quantidades em cereais germinados e não germinados.

Além disso, durante a degradação do amido, essa enzima é específica da maltose, pois não atua sobre outros oligossacarídeos, mas sempre termina com a formação de glicose.

Síntese

Em mamíferos

A maltase intestinal humana é sintetizada como uma única cadeia polipeptídica. Os carboidratos ricos em resíduos de manose são adicionados por co-tradução por glicosilação, o que parece proteger a sequência da degradação proteolítica.

Estudos sobre a biogênese desta enzima estabelecem que ela é montada como uma molécula de alto peso molecular em um estado "ligado à membrana" do retículo endoplasmático, e que é subsequentemente processada por enzimas pancreáticas e "re-glicosilada" no Complexo de Golgi.

Em leveduras

Na levedura, existem cinco isoenzimas codificadas nas zonas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus codificador do gene MAL também compreende um complexo de genes de todos os genes envolvidos no metabolismo da maltose, incluindo permease e proteínas regulatórias.

Em bactérias

O sistema de metabolismo da maltose em bactérias, como E. coli, é muito semelhante ao sistema de lactose, especialmente na organização genética do operon responsável pela síntese de proteínas reguladoras, transportadoras e enzimáticas ativas no substrato (maltases)

Recursos

Na maioria dos organismos onde foi detectada a presença de enzimas como a maltase, essa enzima desempenha o mesmo papel: a degradação de dissacarídeos como a maltose para obter produtos de carboidratos solúveis que são metabolizados mais facilmente.

No intestino dos mamíferos, a maltase desempenha um papel fundamental nas etapas finais da degradação do amido. As deficiências dessa enzima são geralmente vistas em condições como a glicogenose do tipo II, que está relacionada ao armazenamento de glicogênio.

Em bactérias e leveduras, as reações catalisadas por enzimas desse tipo representam uma importante fonte de energia na forma de glicose que entra na via glicolítica, para fins fermentativos ou não.

Nas plantas, a maltase, juntamente com as amilases, participa da degradação do endosperma em sementes que estão "adormecidas" e que são ativadas pelas giberelinas, hormônios reguladores do crescimento das plantas, como pré-requisito para a germinação.

Além disso, muitas plantas produtoras de amido transientes durante o dia têm maltases específicas que contribuem para a degradação de intermediários em seu metabolismo à noite, e os cloroplastos são os principais locais de armazenamento de maltose nesses organismos.

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