OXIDORREDUTASES: CARACTERÍSTICAS, ESTRUTURA, FUNÇÕES, EXEMPLOS - BIOLOGIA - 2025

As oxidorredutases são proteínas com atividade enzimática responsáveis ​​por catalisar reações de oxidação - redução, ou seja, reações que envolvem a remoção de átomos de hidrogênio ou elétrons dos substratos sobre os quais atuam.

As reações catalisadas por essas enzimas, como o próprio nome indica, são reações de oxidação-redução, ou seja, reações em que uma molécula doa elétrons ou átomos de hidrogênio e outra os recebe, alterando seus respectivos estados de oxidação.

Esquema gráfico da reação de uma oxidorredutase do tipo EC 1.2.1.40 (Fonte: akane700 Via Wikimedia Commons)

Um exemplo de enzimas oxidorredutase muito comuns na natureza são as desidrogenases e oxidases. Pode-se citar a enzima álcool desidrogenase, que catalisa a desidrogenação do etanol para produzir acetaldeído de forma dependente de NAD + ou a reação reversa, para produzir etanol durante a fermentação alcoólica realizada por algumas leveduras comercialmente importantes.

As enzimas da cadeia de transporte de elétrons nas células aeróbias são oxidorredutases responsáveis ​​pelo bombeamento de prótons, por isso geram o gradiente eletroquímico através da membrana mitocondrial interna que permite a síntese de ATP.

Características gerais

As enzimas oxidorredutase são enzimas que catalisam a oxidação de um composto e a redução concomitante de outro.

Normalmente requerem a presença de diferentes tipos de coenzimas para seu funcionamento. As coenzimas desempenham a função de doar ou aceitar elétrons e átomos de hidrogênio que as oxidorredutases adicionam ou removem de seus substratos.

Essas coenzimas podem ser o par NAD + / NADH ou o par FAD / FADH2. Em muitos sistemas metabólicos aeróbicos, esses elétrons e átomos de hidrogênio são eventualmente transferidos das coenzimas envolvidas para o oxigênio.

São enzimas com uma pronunciada “falta” de especificidade de substrato, o que lhes permite catalisar reações de reticulação em diferentes tipos de polímeros, sejam eles proteínas ou carboidratos.

Classificação

Muitas vezes, a nomenclatura e a classificação dessas enzimas são baseadas tanto no substrato principal que utilizam quanto no tipo de coenzima de que necessitam para funcionar.

De acordo com as recomendações do Comitê de Nomenclatura da União Internacional para Bioquímica e Biologia Molecular (NC-IUBMB), essas enzimas pertencem à classe EC 1 e incluem mais ou menos 23 tipos diferentes (EC1.1-EC1.23), que são:

- EC 1.1: que atuam nos grupos CH-OH dos doadores.

- EC 1.2: que atuam no grupo aldeído ou no grupo oxo dos doadores.

- EC 1.3: que atuam nos grupos CH-CH dos doadores.

- EC 1.4: que atuam nos grupos CH-NH2 dos doadores.

- EC 1.5: que atuam nos grupos CH-NH dos doadores.

- EC 1.6: que atuam no NADH ou no NADPH.

- EC 1.7: que atuam sobre outros compostos nitrogenados como doadores.

- EC 1.8: que atuam sobre os grupos de enxofre dos doadores.

- EC 1.9: que atuam nos grupos heme dos doadores.

- EC 1.10: que atuam em doadores como difenóis e outras substâncias relacionadas.

- EC 1.11: que agem sobre o peróxido como aceptor.

- EC 1.12: que agem sobre o hidrogênio como doador.

- EC 1.13: que atuam em doadores simples com incorporação de oxigênio molecular (oxigenases).

- EC 1.14: que atuam sobre doadores “pareados”, com incorporação ou redução de oxigênio molecular.

- EC 1.15: que atuam sobre os superóxidos como aceptores.

- EC 1.16: que oxidam íons metálicos.

- EC 1.17: que atuam nos grupos CH ou CH2.

- EC 1.18: que agem sobre proteínas que contêm ferro e sofrem como doadoras.

- EC 1.19: que atuam na flavodoxina reduzida como doador.

- EC 1.20: que agem sobre doadores como fósforo e arsênio.

- EC 1.21: que atuam na reação XH + YH = XY.

- EC 1.22: que atuam sobre o halogênio dos doadores.

- EC 1,23: que reduzem os grupos COC como aceitadores.

- EC 1.97: outras oxidorredutases.

Cada uma dessas categorias inclui ainda subgrupos nos quais as enzimas são separadas de acordo com a preferência do substrato.

Por exemplo, dentro do grupo de oxidorredutases que atuam nos grupos CH-OH de seus doadores, existem alguns que preferem NAD + ou NADP + como aceptores, enquanto outros usam citocromos, oxigênio, enxofre, etc.

Estrutura

Como o grupo de oxidorredutases é extremamente diverso, o estabelecimento de uma característica estrutural definida é bastante difícil. Sua estrutura não varia apenas de enzima para enzima, mas também entre espécies ou grupos de seres vivos e até mesmo de célula para célula em diferentes tecidos.

Modelo bioinformático da estrutura de uma enzima oxidorredutase (Fonte: Jawahar Swaminathan e equipe MSD do Instituto Europeu de Bioinformática Via Wikimedia Commons)

A enzima piruvato desidrogenase, por exemplo, é um complexo composto de três subunidades catalíticas ligadas sequencialmente, conhecidas como subunidade E1 (piruvato desidrogenase), subunidade E2 (diidrolipoamida acetiltransferase) e subunidade E3 (diidrolipoamida desidrogenase).

Cada uma dessas subunidades, por sua vez, pode ser composta por mais de um monômero de proteína do mesmo tipo ou de tipos diferentes, ou seja, podem ser homodiméricas (aquelas que possuem apenas dois monômeros iguais), heterotriméricas (aquelas que possuem três monômeros diferente) e assim por diante.

No entanto, são geralmente enzimas compostas por hélices alfa e folhas dobradas em β dispostas de maneiras diferentes, com interações intra e intermoleculares específicas de diferentes tipos.

Recursos

As enzimas oxidorredutase catalisam reações de oxidação-redução em virtualmente todas as células de todos os seres vivos da biosfera. Essas reações são geralmente reversíveis, nas quais o estado de oxidação de um ou mais átomos de uma mesma molécula é alterado.

As oxidorredutases geralmente precisam de dois substratos, um que atua como hidrogênio ou doador de elétrons (que é oxidado) e outro que atua como hidrogênio ou aceptor de elétrons (que é reduzido).

Essas enzimas são extremamente importantes para muitos processos biológicos em diferentes tipos de células e organismos.

Eles atuam, por exemplo, na síntese da melanina (um pigmento que se forma nas células da pele humana), na formação e degradação da lignina (um composto estrutural das células vegetais), no dobramento proteína, etc.

Eles são usados ​​industrialmente para modificar a textura de alguns alimentos e exemplos destes são peroxidases, glicose oxidases e outros.

Além disso, as enzimas mais proeminentes nesse grupo são aquelas que participam como transportadores eletrônicos nas cadeias de transporte da membrana mitocondrial, dos cloroplastos e da membrana plasmática interna das bactérias, onde são proteínas transmembrana.

Exemplos de oxidorredutases

Existem centenas de exemplos de enzimas oxidorredutase na natureza e na indústria. Essas enzimas, conforme discutido, têm funções de extrema importância para o funcionamento celular e, portanto, para a vida em si.

As oxidorredutases não incluem apenas as enzimas peroxidases, lacases, glicose oxidases ou álcool desidrogenases; Também combinam complexos importantes como a enzima gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase ou o complexo piruvato desidrogenase, etc., essenciais do ponto de vista do catabolismo da glicose.

Também inclui todas as enzimas do complexo de transporte de elétrons na membrana mitocondrial interna ou na membrana interna das bactérias, semelhantes a algumas das enzimas encontradas nos cloroplastos de organismos vegetais.

Peroxidases

As peroxidases são enzimas muito diversas e utilizam o peróxido de hidrogênio como aceptor de elétrons para catalisar a oxidação de uma ampla variedade de substratos, incluindo fenóis, aminas ou tióis, entre outros. Em suas reações, eles reduzem o peróxido de hidrogênio para produzir água.

São muito importantes do ponto de vista industrial, sendo a peroxidase de rábano a mais importante e a mais estudada de todas.

Biologicamente falando, as peroxidases são importantes para a remoção de compostos reativos de oxigênio que podem causar danos significativos às células.

Referências

1. Encyclopaedia Britannica. (2019). Recuperado em 26 de dezembro de 2019, em www.britannica.com
2. Ercili-Cura, D., Huppertz, T., & Kelly, AL (2015). Modificação enzimática da textura dos laticínios. Em Modifying Food Texture (pp. 71-97). Publicação do Woodhead.
3. Mathews, CK, Van Holde, KE, & Ahern, KG (2000). Bioquímica. Adicionar. Wesley Longman, São Francisco.
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Princípios de bioquímica de Lehninger. Macmillan.
5. Comitê de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (NC-IUBMB). (2019). Obtido em www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
6. Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W., & Jordan, F. (2014). Os complexos de piruvato desidrogenase: função e regulação baseadas na estrutura. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.