APOENZIMA: CARACTERÍSTICAS, FUNÇÕES E EXEMPLOS - BIOLOGIA - 2025

Uma apoenzima é a parte protéica de uma enzima, por isso também é conhecida como apoproteína. A apoenzima é inativa, ou seja, não pode cumprir sua função de realizar uma determinada reação bioquímica, e fica incompleta até se ligar a outras moléculas conhecidas como cofatores.

A parte da proteína (apoenzima) junto com um cofator formam uma enzima completa (holoenzima). As enzimas são proteínas que podem aumentar a velocidade dos processos bioquímicos. Algumas enzimas precisam de seus cofatores para realizar a catálise, enquanto outras não.

Características principais

Eles são estruturas de proteínas

Apoenzimas correspondem à parte protéica de uma enzima, que são moléculas cuja função é atuar como catalisadores para certas reações químicas no corpo.

Eles fazem parte das enzimas conjugadas

As enzimas que não requerem cofatores são conhecidas como enzimas simples, como pepsina, tripsina e urease. Em vez disso, as enzimas que requerem um cofator específico são conhecidas como enzimas conjugadas. São constituídos por dois componentes principais: o cofator, que é a estrutura não proteica; e a apoenzima, a estrutura da proteína.

O cofator pode ser um composto orgânico (por exemplo, uma vitamina) ou um composto inorgânico (por exemplo, um íon metálico). O cofator orgânico pode ser uma coenzima ou um grupo protético. Uma coenzima é um cofator que está fracamente ligado à enzima e, portanto, pode ser facilmente liberado do sítio ativo da enzima.

Eles admitem uma variedade de cofatores

Existem muitos cofatores que se ligam a apoenzimas para produzir holoenzimas. As coenzimas comuns são NAD +, FAD, coenzima A, vitamina B e vitamina C. Os íons metálicos comuns que se ligam às apoenzimas são ferro, cobre, cálcio, zinco e magnésio, entre outros.

Os cofatores se ligam forte ou frouxamente à apoenzima para convertê-la em uma holoenzima. Uma vez que o cofator é removido da holoenzima, ele é convertido novamente em apoenzima, que é inativa e incompleta.

Funções de apoenzima

Crie holoenzimas

A principal função das apoenzimas é dar origem a holoenzimas: as apoenzimas ligam-se a um cofator e a partir dessa ligação é gerada uma holoenzima.

Leva a ação catalítica

Catálise se refere ao processo pelo qual algumas reações químicas podem ser aceleradas. Graças às apoenzimas, as holoenzimas são completadas e podem ativar sua ação catalítica.

Exemplos

Anidrase carbônica

A anidrase carbônica é uma enzima crucial em células animais, células vegetais e no meio ambiente para estabilizar as concentrações de dióxido de carbono.

Sem essa enzima, a conversão do dióxido de carbono em bicarbonato - e vice-versa - seria extremamente lenta, tornando quase impossível a realização de processos vitais, como a fotossíntese nas plantas e a expiração durante a respiração.

Hemoglobina

A hemoglobina é uma proteína globular presente nas células vermelhas do sangue de vertebrados e no plasma de muitos invertebrados, cuja função é transportar oxigênio e dióxido de carbono.

A ligação do oxigênio e do dióxido de carbono à enzima ocorre em um local denominado grupo heme, responsável por dar ao sangue dos vertebrados sua cor vermelha.

Hemoglobina globular

Citocromo oxidase

A citocromo oxidase é uma enzima que está presente na maioria das células. Contém ferro e porfirina.

Esta enzima oxidante é muito importante para os processos de produção de energia. É encontrado na membrana mitocondrial, onde catalisa a transferência de elétrons do citocromo para o oxigênio, o que acaba levando à formação de água e ATP (molécula de energia).

Álcool desidrogenase

A álcool desidrogenase é uma enzima encontrada principalmente no fígado e no estômago. Essa apoenzima catalisa a primeira etapa do metabolismo do álcool; isto é, a oxidação do etanol e outros álcoois. Dessa forma, ele os transforma em acetaldeído.

Seu nome indica o mecanismo de ação desse processo: o prefixo "des" significa "não" e "hidro" se refere a um átomo de hidrogênio. Assim, a função da álcool desidrogenase é remover um átomo de hidrogênio do álcool.

Piruvato quinase

A piruvato quinase é a apoenzima que catalisa a etapa final do processo celular de quebra da glicose (glicólise).

Sua função é acelerar a transferência de um grupo fosfato de fosfoenolpiruvato para adenosina difosfato, produzindo uma molécula de piruvato e uma de ATP.

A piruvato quinase tem 4 formas diferentes (isoenzimas) nos diferentes tecidos dos animais, cada uma das quais com propriedades cinéticas específicas necessárias para atender às necessidades metabólicas desses tecidos.

Piruvato carboxilase

Piruvato carboxilase é a enzima que catalisa a carboxilação; isto é, a transferência de um grupo carboxila para uma molécula de piruvato para formar oxaloacetato.

Catalisa especificamente em diferentes tecidos, por exemplo: no fígado e nos rins acelera as reações iniciais de síntese de glicose, enquanto no tecido adiposo e no cérebro promove a síntese de lipídios a partir do piruvato.

Também está envolvido em outras reações que fazem parte da biossíntese de carboidratos.

Acetil Coenzima A carboxilase

A acetil-CoA carboxilase é uma enzima importante no metabolismo dos ácidos graxos. É uma proteína encontrada tanto em animais quanto em plantas, apresentando várias subunidades que catalisam diferentes reações.

Sua função é basicamente transferir um grupo carboxila para acetil-CoA para convertê-lo em malonil-coenzima A (malonil-CoA).

Possui 2 isoformas, denominadas ACC1 e ACC2, que diferem em sua função e distribuição nos tecidos de mamíferos.

Monoamina oxidase

A monoamina oxidase é uma enzima que está presente nos tecidos nervosos onde desempenha funções importantes para a inativação de certos neurotransmissores, como a serotonina, a melatonina e a epinefrina.

Participa de reações de degradação bioquímica de várias monoaminas no cérebro. Nessas reações oxidativas, a enzima usa oxigênio para remover um grupo amino de uma molécula e produzir um aldeído (ou cetona) e a amônia correspondente.

Lactato desidrogenase

A lactato desidrogenase é uma enzima encontrada nas células de animais, plantas e procariotos. Sua função é promover a conversão do lactato em ácido pirúvico e vice-versa.

Essa enzima é importante na respiração celular, durante a qual a glicose dos alimentos é degradada para obter energia útil para as células.

Embora a lactato desidrogenase seja abundante nos tecidos, os níveis dessa enzima são baixos no sangue. No entanto, quando há uma lesão ou doença, muitas moléculas são liberadas na corrente sanguínea. Assim, a lactato desidrogenase é um indicador de certas lesões e doenças, como infarto, anemia, câncer, HIV, entre outras.

Catalase

A catalase é encontrada em todos os organismos que vivem na presença de oxigênio. É uma enzima que acelera a reação pela qual o peróxido de hidrogênio se decompõe em água e oxigênio. Desta forma, evita o acúmulo de compostos tóxicos.

Assim, ajuda a proteger órgãos e tecidos dos danos causados ​​pelo peróxido, um composto que é continuamente produzido em inúmeras reações metabólicas. Em mamíferos, é predominantemente encontrado no fígado.

Referências

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Estudo Preliminar sobre Biomarcador Prognóstico de Lactato Desidrogenase (LDH) no Carcinoma de Mama. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Estrutura do domínio biotinil da acetil-coenzima A carboxilase determinada por fase MAD. Structure, 3 (12), 1407-1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8ª ed.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). A associação do nível sérico de desidrogenase láctica com infecções oportunistas selecionadas e progressão do HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Função da anidrase carbônica no sangue. Nature, 137-38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Estruturas e mecanismo da família da monoamina oxidase. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365-377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Piruvato quinase humana M2: Uma proteína multifuncional. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Estrutura, mecanismo e regulação da piruvato carboxilase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzimas de piruvato quinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biology (7ª ed.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Estrutura e função das anidrases carbônicas. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamina oxidases: certezas e incertezas. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5ª ed.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). O Lactato Superior é um Indicador de Risco Metastático de Tumor? Um Estudo Piloto de MRS Usando 13C-Piruvato Hiperpolarizado. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.