QUERATINA: TIPOS, ESTRUTURA, LOCALIZAÇÃO E FUNÇÕES - BIOLOGIA - 2025

A queratina é uma proteína fibrosa insolúvel que forma a parte estrutural das células e os tegumentos de muitos organismos, principalmente dos vertebrados. Tem formas muito variadas e não é muito reativo quimicamente falando.

Sua estrutura foi descrita pela primeira vez pelos cientistas Linus Pauling e Robert Corey em 1951, enquanto analisavam a estrutura dos pelos de animais. Esses pesquisadores também forneceram informações sobre a estrutura da miosina no tecido muscular.

Esquema de organização alfa-queratina (Fonte: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Depois do colágeno, é uma das proteínas mais importantes em animais e representa a maior parte do peso seco do cabelo, lã, unhas, garras e cascos, penas, chifres e uma parte substancial da pele. camada externa da pele.

Os elementos ou partes "queratinizadas" dos animais podem ter morfologias muito diferentes que dependem, em grande medida, da função que desempenham em cada organismo particular.

A queratina é uma proteína que possui características que lhe conferem grande eficiência mecânica em termos de tensão e compressão. É produzida por um tipo especial de célula chamada "queratinócitos", que geralmente morre depois de produzida.

Alguns autores afirmam que as queratinas são expressas de forma tecidual e em estágio específico. Em humanos, existem mais de 30 genes que codificam essas proteínas e eles pertencem a uma família que evoluiu por meio de várias rodadas de duplicação genética.

Tipos de queratinas e sua estrutura

Existem essencialmente dois tipos de queratinas: α e β. Estes são distinguidos por terem uma estrutura básica que é composta principalmente por cadeias polipeptídicas que podem ser enroladas como hélices alfa (α-queratinas) ou unidas em paralelo como folhas dobradas β (β-queratinas).

α-Keratins

Este tipo de queratina é o mais estudado e sabe-se que os mamíferos apresentam pelo menos 30 variantes diferentes deste tipo de queratina. Nestes animais, as α-queratinas fazem parte das unhas, cabelos, chifres, cascos, penas e epiderme.

Assim como o colágeno, essas proteínas contêm em sua estrutura uma farta proporção de pequenos aminoácidos como a glicina e a alanina, que possibilitam o estabelecimento das hélices alfa. A estrutura molecular de uma α-queratina é composta por três regiões diferentes: (1) as fibrilas ou hélices cristalinas, (2) os domínios terminais dos filamentos e (3) a matriz.

As hélices são duas e formam um dímero que se assemelha a uma espiral enrolada que é mantida unida graças à presença de ligações ou pontes dissulfeto (SS). Cada uma das hélices tem aproximadamente 3,6 resíduos de aminoácidos em cada volta que produz e é composta por cerca de 310 aminoácidos.

Essas bobinas enroladas podem então ser associadas para formar uma estrutura conhecida como protofilamento ou protofibrila, que tem a capacidade de se montar com outras do mesmo tipo.

Os protofilamentos possuem terminais N e C não helicoidais que são ricos em resíduos de cisteína e que estão ligados ao núcleo ou região da matriz. Essas moléculas se polimerizam para formar filamentos intermediários que têm um diâmetro próximo a 7 nm.

Distinguem-se dois tipos de filamentos intermediários compostos de queratina: filamentos intermediários ácidos (tipo I) e básicos (tipo II). Eles estão embutidos em uma matriz de proteína e a maneira como esses filamentos estão dispostos influencia diretamente as propriedades mecânicas da estrutura que eles constituem.

Nos filamentos do tipo I, as hélices são conectadas umas às outras por meio de três "conectores helicoidais" conhecidos como L1, L12 e L2 e que se acredita que fornecem flexibilidade ao domínio helicoidal. Nos filamentos do tipo II, também há dois subdomínios que ficam entre os domínios helicoidais.

Exemplo de estrutura com α-queratinas: cabelo

Se a estrutura de um cabelo típico for analisada, ela tem aproximadamente 20 mícrons de diâmetro e é composta por células mortas que contêm macrofibrilas compactadas que são orientadas em paralelo (lado a lado).

O cabelo de mamíferos, como esta vaca, é feito de queratina (Fonte: Frank Winkler via pixabay.com)

As macrofibrilas são constituídas por microfibrilas, de menor diâmetro e ligadas entre si por meio de uma substância protéica amorfa com alto teor de enxofre.

Essas microfibrilas são grupos de protofibrilas menores com um padrão de organização 9 + 2, o que significa que nove protofibrilas circundam duas protofibrilas centrais; todas essas estruturas são compostas essencialmente por α-queratina.

Queratinas moles e queratinas duras

Dependendo de seu conteúdo de enxofre, α-queratinas podem ser classificadas como queratinas moles ou queratinas duras. Isso tem a ver com a força de resistência mecânica imposta pelas ligações dissulfeto na estrutura da proteína.

O grupo das queratinas duras inclui aquelas que fazem parte do cabelo, chifres e unhas, enquanto as queratinas moles são representadas pelos filamentos encontrados na pele e nos calos.

As ligações dissulfeto podem ser removidas com a aplicação de um agente redutor, de forma que as estruturas compostas por queratina não sejam facilmente digeridas pelos animais, a menos que tenham intestinos ricos em mercaptanos, como é o caso de alguns insetos.

β-Keratins

Β-queratinas são muito mais fortes do que α-queratinas e são encontradas em répteis e pássaros como parte de garras, escamas, penas e bicos. Nas lagartixas, as microvilosidades encontradas nas patas (cogumelos) também são compostas por essa proteína.

Sua estrutura molecular é composta por folhas β-dobradas formadas por cadeias polipeptídicas antiparalelas que são unidas por meio de ligações ou ligações de hidrogênio. Essas correntes, uma ao lado da outra, formam pequenas superfícies rígidas e planas, ligeiramente dobradas.

Onde está e quais são suas funções?

As funções da queratina estão relacionadas, acima de tudo, ao tipo de estrutura que ela constrói e onde se encontra no corpo do animal.

Como outras proteínas fibrosas, confere estabilidade e rigidez estrutural às células, por pertencer à grande família de proteínas conhecida como família dos filamentos intermediários, que são proteínas do citoesqueleto.

Em proteção e cobertura

A camada superior da pele dos animais superiores possui uma grande rede de filamentos intermediários formados por queratina. Essa camada é chamada de epiderme e tem entre 30 mícrons e 1 nm de espessura em humanos.

A epiderme funciona como uma barreira protetora contra diferentes tipos de estresse mecânico e químico e é sintetizada por um tipo especial de células chamadas "queratinócitos".

Além da epiderme, existe uma camada ainda mais externa que está constantemente se desprendendo e é conhecida como estrato córneo, que desempenha funções semelhantes.

Espinhos e penas também são usados ​​por vários animais para sua própria proteção contra predadores e outros agressores.

A "armadura" dos Pangolins, pequenos mamíferos insetívoros que habitam a Ásia e a África, também é composta por "escamas" de queratina que os protegem.

Na defesa e outras funções

Os chifres são observados em animais da família Bovidae, ou seja, em vacas, ovelhas e cabras. São estruturas muito fortes e resistentes e os animais que as possuem utilizam como órgãos de defesa e cortejo.

Os chifres são formados por um centro ósseo composto por osso “esponjoso” que é recoberto por pele que se projeta da região posterior do crânio.

As unhas são outro exemplo de partes do corpo feitas de queratina (Fonte: Adobe Stock via pixabay.com)

As garras e unhas, além de suas funções de alimentação e contenção, também servem aos animais como "armas" de defesa contra atacantes e predadores.

Os bicos das aves servem a diversos fins, entre os quais alimentação, defesa, namoro, troca de calor e catação, entre outros. Diversas variedades de bicos são encontradas na natureza dos pássaros, especialmente em termos de forma, cor, tamanho e força das mandíbulas associadas.

Os bicos são compostos, como os chifres, por um núcleo ósseo projetando-se do crânio e coberto por fortes lâminas de β-queratina.

Os dentes de animais não mandibulados (vertebrados "ancestrais") são compostos de queratina e, como os dentes dos vertebrados "superiores", têm múltiplas funções de alimentação e defesa.

Em movimento

Os cascos de muitos ruminantes e animais ungulados (cavalos, burros, alces, etc.) são feitos de queratina, são muito resistentes e têm o objetivo de proteger as pernas e auxiliar nos movimentos.

As penas, que também são usadas pelos pássaros para se locomover, são feitas de β-queratina. Essas estruturas também têm funções de camuflagem, namoro, isolamento térmico e impermeabilidade.

As penas e o bico dos pássaros também são compostos de queratina (Fonte: Couleur, via pixabay.com)

Na indústria

A indústria têxtil é uma das principais exploradoras de estruturas queratinizadas, antropocentricamente falando. A lã e o cabelo de muitos animais são importantes a nível industrial, uma vez que com eles são fabricadas várias peças de vestuário que são úteis aos homens de diferentes pontos de vista.

Referências

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Color Atlas of Biochemistry (2ª ed.). Nova York, EUA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (3ª ed.). São Francisco, Califórnia: Pearson.
3. Nelson, DL e Cox, MM (2009). Lehninger Principles of Biochemistry. Omega Editions (5ª ed.).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). A Estrutura do Cabelo, Músculo e Proteínas Relacionadas. Chemistry, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Queratina e queratinização. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG e Dyke, ME Van. (2010). Uma revisão de biomateriais à base de queratina para aplicações biomédicas. Materiais, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). The Molecular Genetics of Keratin Disorders. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347-364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biochemistry (3ª ed.). Editorial Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Queratina: Estrutura, propriedades mecânicas, ocorrência em organismos biológicos e esforços de bioinspiração. Progress in Materials Science.