VALINA: CARACTERÍSTICAS, FUNÇÕES, ALIMENTOS RICOS, BENEFÍCIOS - BIOLOGIA - 2024

A valina pertence aos 22 aminoácidos identificados como os componentes "básicos" das proteínas; é identificado com a sigla "Val" e com a letra "V". Este aminoácido não pode ser sintetizado pelo corpo humano, portanto, está classificado no grupo dos nove aminoácidos essenciais para o homem.

Muitas proteínas globulares possuem um interior rico em resíduos de valina e leucina, uma vez que ambas estão associadas por interações hidrofóbicas e são essenciais para o dobramento da estrutura e conformação tridimensional das proteínas.

Estrutura química do aminoácido Valina (Fonte: Clavecin via Wikimedia Commons)

A valina foi purificada pela primeira vez em 1856 por V. Grup-Besanez a partir de um extrato aquoso do pâncreas. No entanto, o nome "valina" foi cunhado por E. Fisher em 1906, quando conseguiu sintetizá-lo artificialmente e constatou que sua estrutura era muito semelhante à do ácido valérico, encontrado nas plantas comumente conhecidas como "valeriana".

A valina é um dos aminoácidos encontrados em posições conservadas em certas proteínas compartilhadas pelos vertebrados, por exemplo, na posição 80 do citocromo C dos vertebrados, leucina, valina, isoleucina e metionina são encontradas na mesma ordem.

Grandes quantidades de valina são encontradas em tecidos ou biomateriais com características resistentes, duras e elásticas como ligamentos, tendões, vasos sanguíneos, fios ou teias de aranha, o que proporciona flexibilidade e resistência graças às suas interações hidrofóbicas com outros aminoácidos.

A substituição de um resíduo de glutamato por um resíduo de valina na cadeia β da hemoglobina, a proteína responsável pelo transporte de oxigênio pelo sangue, causa uma má formação na estrutura da proteína, que dá origem à hemoglobina "S".

Essa mutação causa anemia falciforme ou doença falciforme, condição patológica em que as hemácias adquirem um formato característico de crescente ou falciforme, que as diferencia das células sanguíneas normais, com aspecto arredondado e achatado.

Alguns dos herbicidas mais utilizados hoje têm como compostos ativos a sulfonilureia e o metil sulfometuron, que causam danos à enzima acetolactato sintase, necessária para a primeira etapa da síntese de valina, leucina e isoleucina. Os danos causados ​​por esses pesticidas impedem que as gramíneas e ervas daninhas se desenvolvam normalmente.

Caracteristicas

A valina é um aminoácido com esqueleto de cinco carbonos e pertence ao grupo dos aminoácidos com cadeias laterais alifáticas. Seu caráter hidrofóbico é tal que pode ser comparado ao da fenilalanina, leucina e isoleucina.

Os aminoácidos que possuem cadeias de hidrocarbonetos em seus grupos R ou cadeias laterais são comumente conhecidos na literatura como aminoácidos de cadeia ramificada ou ramificada. Valina, fenilalanina, leucina e isoleucina estão neste grupo.

Geralmente, os aminoácidos desse grupo são utilizados como elementos estruturais internos na síntese de proteínas, uma vez que podem se associar por meio de interações hidrofóbicas, "fugindo" da água e estabelecendo as dobras estruturais características de muitas proteínas.

Seu peso molecular é em torno de 117 g / mol e, como seu grupo R ou cadeia lateral é um hidrocarboneto ramificado, não tem carga e sua abundância relativa nas estruturas protéicas é de pouco mais de 6%.

Estrutura

A valina compartilha a estrutura geral e os três grupos químicos típicos de todos os aminoácidos: o grupo carboxila (COOH), o grupo amino (NH2) e um átomo de hidrogênio (-H). Em seu grupo R ou cadeia lateral, possui três átomos de carbono que lhe conferem características muito hidrofóbicas.

Como acontece com todos os compostos químicos classificados como “aminoácidos”, a valina tem um átomo de carbono central que é quiral e é conhecido como carbono-α, ao qual os quatro grupos químicos mencionados estão ligados.

O nome IUPAC para a valina é ácido 2-3-amino-3-butanóico, mas alguns químicos também o chamam de ácido α-amino valeriano e sua fórmula química é C5H11NO2.

Todos os aminoácidos podem ser encontrados na forma D ou L e a valina não é exceção. No entanto, a forma L-valina é muito mais abundante que a forma D-valina e, além disso, é mais espectroscopicamente ativa do que a forma D.

A L-valina é a forma utilizada para a formação de proteínas celulares e, portanto, das duas, a forma biologicamente ativa. Cumpre funções como nutracêutico, micronutriente para plantas, metabólito para humanos, algas, leveduras e bactérias, entre muitas outras funções.

Recursos

A valina, apesar de ser um dos nove aminoácidos essenciais, não desempenha papel significativo além de sua participação na síntese protéica e como metabólito em sua própria via de degradação.

No entanto, aminoácidos volumosos como a valina e a tirosina são responsáveis ​​pela flexibilidade da fibroína, principal componente proteico dos fios de seda produzidos pelos bichos da espécie Bombyx mori, comumente conhecidos como bichos-da-seda ou bicho-da-seda. Amoreira.

Tecidos como ligamentos e vasos sanguíneos arteriais são constituídos por uma proteína fibrosa conhecida como elastina. Este é composto por cadeias polipeptídicas com sequências repetidas dos aminoácidos glicina, alanina e valina, sendo a valina o resíduo mais importante no que diz respeito à extensão e flexibilidade da proteína.

A valina participa das principais vias de síntese dos compostos responsáveis ​​pelo cheiro característico das frutas. As moléculas de valina são transformadas em derivados ramificados e metilados de ésteres e álcoois.

Na industria alimentícia

Existem muitos aditivos químicos que usam valina em combinação com glicose para obter odores palatáveis ​​em certas preparações culinárias.

A uma temperatura de 100 ° C, esses aditivos têm um odor característico de centeio e acima de 170 ° C cheiram a chocolate quente, o que os torna populares na produção de alimentos na indústria de panificação e pastelaria.

Esses aditivos químicos usam L-valina sintetizada artificialmente, uma vez que sua purificação de fontes biológicas é incômoda e o grau de pureza necessário geralmente não é obtido.

Biossíntese

Todos os aminoácidos de cadeia ramificada, como valina, leucina e isoleucina, são sintetizados principalmente em plantas e bactérias. Isso significa que animais como humanos e outros mamíferos precisam comer alimentos ricos nesses aminoácidos para atender às suas necessidades nutricionais.

A biossíntese de valina geralmente começa com a transferência de dois átomos de carbono do pirofosfato de hidroxietiltiamina para o piruvato pela enzima aceto-hidroxi-ácido isomérico redutase.

Os dois átomos de carbono são derivados de uma segunda molécula de piruvato através de uma reação dependente de TPP muito semelhante àquela catalisada pela enzima piruvato descarboxilase, mas que é catalisada por dihidroxiácido desidratase.

A enzima valina aminotransferase, por fim, incorpora um grupo amino ao composto cetoácido resultante da descarboxilação anterior, formando assim a L-valina. Os aminoácidos leucina, isoleucina e valina possuem grande similaridade estrutural, pois compartilham muitos intermediários e enzimas em suas vias biossintéticas.

O cetoácido produzido durante a biossíntese de L-valina regula algumas etapas enzimáticas por feedback negativo ou regulação alostérica na via biossintética da leucina e outros aminoácidos relacionados.

Isso significa que as vias biossintéticas são inibidas por um metabólito nelas gerado que, ao se acumular, dá às células um sinal específico que indica que determinado aminoácido está em excesso e, portanto, sua síntese pode ser interrompida.

Degradação

As três primeiras etapas de degradação da valina são compartilhadas no caminho de degradação de todos os aminoácidos de cadeia ramificada.

A valina pode entrar no ciclo do ácido cítrico ou no ciclo de Krebs para ser transformada em succinil-CoA. A via de degradação consiste em uma transaminação inicial, catalisada por uma enzima conhecida como aminoácido aminotransferase de cadeia ramificada (BCAT).

Esta enzima catalisa uma transaminação reversível que converte aminoácidos de cadeia ramificada em seus correspondentes α-cetoácidos de cadeia ramificada.

Nessa reação, a participação do par glutamato / 2-cetoglutarato é essencial, uma vez que o 2-cetoglutarato recebe o grupo amino que é retirado do aminoácido que está sendo metabolizado e se torna glutamato.

Esta primeira etapa de reação do catabolismo de valina produz 2-cetoisovalerato e é acompanhada pela conversão de piridoxal 5'-fosfato (PLP) em piridoxamina 5'-fosfato (PMP).

Em seguida, o 2-cetoisovalerato é usado como substrato para um complexo enzimático mitocondrial, conhecido como α-cetoácido desidrogenase de cadeia ramificada, que adiciona uma porção CoASH e forma isobutiril-CoA, que é subsequentemente desidrogenado e convertido em metacrilil-CoA.

O metacrilil-CoA é processado a jusante em 5 etapas enzimáticas adicionais envolvendo hidratação, remoção da porção CoASH, oxidação, adição de outra porção CoASH e rearranjo molecular, terminando com a produção de succinil-CoA, que entra imediatamente no ciclo de Krebs.

Alimentos ricos em valina

As proteínas contidas nas sementes de gergelim ou gergelim são ricas em valina, com quase 60 mg do aminoácido para cada grama de proteína. Por isso, biscoitos de gergelim, bolos e barrinhas ou nogado são indicados para crianças com dietas deficientes neste aminoácido.

A soja, em geral, é rica em todos os aminoácidos essenciais, incluindo a valina. No entanto, eles são pobres em metionina e cisteína. A proteína ou texturização de soja tem estruturas quaternárias muito complexas, mas são fáceis de dissolver e separar em subunidades menores na presença de suco gástrico.

A caseína, que é normalmente encontrada no leite e seus derivados, é rica em sequências repetidas de valina. Como a proteína de soja, essa proteína é facilmente quebrada e absorvida no trato intestinal dos mamíferos.

Estima-se que para cada 100 gramas de proteína de soja, cerca de 4,9 gramas de valina são ingeridos; enquanto para cada 100 ml de leite cerca de 4,6 ml de valina são ingeridos.

Outros alimentos ricos nesse aminoácido são carne bovina, peixe e vários tipos de vegetais e verduras.

Benefícios de sua ingestão

A valina, como grande parte dos aminoácidos, é um aminoácido glicogênico, ou seja, pode ser incorporado à via gliconeogênica, e muitos neurologistas afirmam que sua ingestão ajuda a manter a saúde mental, coordenação muscular e reduzir o estresse.

Muitos atletas consomem comprimidos ricos em valina, pois ajudam a regenerar os tecidos, principalmente os músculos. Por ser um aminoácido capaz de ser incorporado à gliconeogênese, auxilia na produção de energia, importante não só para a atividade física, mas também para o funcionamento nervoso.

Os alimentos ricos em valina ajudam a manter o equilíbrio dos compostos de nitrogênio no corpo. Esse equilíbrio é essencial para a geração de energia a partir das proteínas ingeridas, para o crescimento do corpo e a cura.

Seu consumo evita danos ao fígado e à vesícula biliar, além de contribuir para a otimização de diversas funções corporais.

Um dos suplementos dietéticos mais populares entre os atletas para aumentar o volume muscular e recuperação muscular são os BCAAs.

Este tipo de comprimido consiste em comprimidos com misturas de diferentes aminoácidos, que geralmente incluem aminoácidos de cadeia ramificada, tais como L-valina, L-isoleucina e L-leucina; eles também são ricos em vitamina B12 e outras vitaminas.

Alguns experimentos realizados com porcos demonstraram que as necessidades de valina são muito maiores e limitantes para as mães durante a fase de lactação, pois esse aminoácido auxilia na secreção do leite e produz melhora na taxa de crescimento dos lactentes.

Transtornos de deficiência

A ingestão diária recomendada de valina para bebês é de cerca de 35 mg para cada grama de proteína consumida, enquanto para adultos a quantidade é um pouco menor (cerca de 13 mg).

A doença mais comum relacionada à valina e outros aminoácidos de cadeia ramificada é conhecida como "doença da urina do xarope de bordo" ou "cetoacidúria".

É uma condição hereditária causada por um defeito nos genes que codificam as enzimas desidrogenase dos α-cetoácidos derivados da leucina, isoleucina e valina, necessários para seu metabolismo.

Nessa doença, o corpo não consegue assimilar nenhum desses três aminoácidos quando obtidos na dieta, portanto, os cetoácidos derivados se acumulam e são expelidos na urina (também podem ser detectados no soro sanguíneo e no líquido cefalorraquidiano).

Por outro lado, uma dieta deficiente em valina tem sido associada a patologias neurológicas como a epilepsia. Também pode causar perda de peso, doença de Huntington, e pode até levar ao desenvolvimento de certos tipos de câncer, uma vez que o sistema de reparo tecidual e a síntese de biomoléculas estão comprometidos.

Referências

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