- Importância das fosfoproteínas
- Processo de fosforilação de proteínas na regulação celular
- Caseína e gema
- Referências
As fosfoproteínas são proteínas que se unem por uma ligação covalente a um grupo fosfato. Essa união acontece por modificações que ocorrem após a tradução do DNA.
Existem fosfoproteínas cuja ligação a grupos fosfato é comum, como no caso da caseína e da valetina.
Estrutura 3D da caseína, uma fosfoproteína
No entanto, existem muitas outras proteínas que durante os processos celulares são temporariamente fosforiladas por mecanismos reguladores e se tornam fosfoproteínas.
As fosfoproteínas geralmente estão ligadas a grupos fosfato em aminoácidos específicos em suas sequências. Os aminoácidos comumente associados aos grupos fosfato são serina, treonina, tirosina, histidina e ácido aspártico.
As fosfoproteínas estão envolvidas em atividades importantes do processo celular. Entre eles estão: a proteção de estruturas de células e organismos, a regulação de processos celulares, sinalização e adaptação às novas condições ambientais.
Importância das fosfoproteínas
Os processos adaptativos em diferentes organismos, especialmente bactérias, estão intimamente ligados às fosfoproteínas.
Em muitos casos, os mecanismos celulares que permitem que uma célula se adapte às condições ambientais são controlados pela geração de fosfoproteínas.
A adição de grupos fosfato a proteínas geradoras de fosfoproteínas pode inibir a ligação de ligantes e receptores. Desta forma, as fosfoproteínas desempenham um papel essencial na regulação da atividade celular.
As fosfoproteínas têm sido utilizadas na indústria clínica como importantes biomarcadores para identificar alguns tipos de câncer, principalmente o câncer de mama.
Além disso, a caseína, uma fosfoproteína bem estudada, é importante na indústria de laticínios.
Processo de fosforilação de proteínas na regulação celular
Nos processos de regulação da atividade celular, a fosforilação ocorre principalmente pela ação de 2 tipos de componentes enzimáticos.
Uma são as proteínas quinases histidina, conhecidas como HPK, e as outras são os reguladores de resposta, que são as proteínas a serem reguladas por meio da fosforilação.
Durante a regulação e também em alguns casos de sinalização celular, ocorre uma transferência de grupos fosfato de uma molécula de ATP (trifosfato de adenosina) para os resíduos de histidina de HPKs.
Este grupo fosfato então passa para um resíduo de ácido aspártico nos reguladores de resposta e é finalmente liberado na água.
Caseína e gema
Embora muitas proteínas possam ser temporariamente fosforiladas pelo sistema regulador da célula, criando um grande número de fosfoproteínas, caseína e vitelina são casos específicos de fosfoproteínas constantemente ligadas a grupos fosfato.
A caseína é uma proteína encontrada principalmente em produtos como o leite. Esta fosfoproteína é conhecida como proteína insolúvel do leite.
Existem várias espécies de caseína cujas particularidades e propriedades podem conferir características diferentes aos produtos lácteos.
A vitelina é a principal proteína da gema dos ovos. Esta proteína separa a clara da gema e protege-a de uma possível quebra.
Esta fosfoproteína tem uma relação estreita com as lipoproteínas da gema do ovo. Essas lipoproteínas são a lipovitelenina e a lipovitelina.
Referências
- Voltar JF et al. Proteínas da camada externa da membrana vitelina dos ovos de galinha. Biochimica et biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
- Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Sequência e predição baseada na estrutura de locais de fosforilação de proteínas eucarióticas. Journal of Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351-1362
- Ptacek J. Mah AS Análise global de fosforilação de proteínas em leveduras. Natureza. 2005; 438 (7068): 679-684
- Stock J. Nymph A. Stock A. Fosforilação de proteínas e regulação de respostas adaptativas em bactérias. Revisões de microbiologia e biologia molecular. 1989; 53 (4): 450-490
- Weller M. (1979). Fosforilação de proteínas. Pion Ltd. Londres, Reino Unido
- Zittle C. Custer J. A purificação e algumas propriedades de α s caseína e de K-caseína. Journal of Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.