DOROTHY CROWFOOT HODGKIN: BIOGRAFIA, CONTRIBUIÇÕES, PRÊMIOS - BIOGRAFIAS - 2025

Dorothy Crowfoot Hodgkin (1910-1994) foi uma química britânica, famosa por seus avanços na técnica de cristalografia de raios-X que lhe permitiram decifrar a estrutura molecular de importantes substâncias orgânicas como penicilina, insulina e vitamina B _12.

Ela recebeu o Prêmio Nobel de Química de 1964 por sua contribuição para a ciência, já que com suas descobertas pesquisadores em todo o mundo puderam aprender muito mais sobre o comportamento e a gama de funções das substâncias analisadas.

Dorothy Crowfoot Hodgkin. Fonte: britannica.com

Outras distinções notáveis ​​que o cientista britânico alcançou foram a Medalha Lomonosov concedida pela Academia Soviética de Ciências, a Medalha Copley, concedida pela Royal Society of London ou a Decoração Austríaca para Ciência e Arte.

Biografia

Primeiros anos

Dorothy Mary Crowfoot nasceu em 12 de maio de 1910 no Cairo, Egito, uma colônia atualmente pertencente ao Império Britânico. Seus pais eram John Winter Crowfoot e Grace M. Hood.

A futura cientista e suas três irmãs passaram grande parte da infância longe dos pais, já que com o início da Primeira Guerra Mundial as meninas foram transferidas para a casa dos avós na Inglaterra, enquanto seus pais permaneceram na África por motivos de trabalho.

Na época do nascimento de Dorothy, seu pai trabalhava no Serviço de Educação Egípcio, de onde partiu para o Sudão para servir como Diretor Adjunto de Educação. De lá, o casal mudou-se para Israel, onde os dois se dedicaram totalmente à arqueologia.

Primeiros contatos com química

Aos dez anos, a menina já fazia experimentos em um laboratório improvisado no sótão dos avós, analisando cristais obtidos em suas visitas ocasionais às escavações de seus pais na África.

Na adolescência, adquiriu os primeiros conhecimentos sobre a técnica que a tornaria mundialmente famosa. Tudo graças à leitura do livro On the Nature of Things (1926) do ganhador do Prêmio Nobel de Física em 1915 e pai da cristalografia, William Henry Bragg.

Educação

Entre 1921 e 1928 frequentou a Escola Secundária Sir John Leman na cidade de Beccles, onde teve de se candidatar a uma autorização especial para frequentar aulas de Química com os meninos.

Em 1928, ela começou a estudar Química na Universidade de Oxford, uma decisão incomum em uma época em que as mulheres costumavam escolher uma vida doméstica longe da academia.

Durante sua estada neste campus acadêmico, ela assistiu a uma palestra de John Bernal (1901-1971) renomado cristalógrafo na Universidade de Cambridge e ficou tão impressionada com sua técnica de cristalografia que decidiu basear sua tese de doutorado em seu estudo e aplicação.

Cristalografia de raio-x

Os pesquisadores da época consideravam que a estrutura molecular das substâncias estava ligada às suas funções, por isso avançaram consideravelmente na construção de modelos para entender suas propriedades.

No entanto, Crowfoot acreditava que encontrar novas estruturas e corrigir erros exigia ver a molécula. Para atingir esse objetivo, não havia técnica melhor do que a cristalografia de raios-x.

Consistia em projetar um feixe de raios X através de uma substância em sua versão cristalizada, dispersando uma série de pontos luminosos que foram registrados em uma chapa fotográfica.

Cristalografia de raios X. Fonte: Departamento de Cristalografia e Biologia Estrutural

Ao analisar o tamanho dos pontos de luz, sua localização e separação entre si, a posição tridimensional dos átomos poderia ser deduzida com o uso de cálculos matemáticos.

Não foi um trabalho fácil, especialmente em um mundo sem computadores.

Primeiras investigações formais

Crowfoot passou dois anos no laboratório de Bernal, localizado na Universidade de Cambridge, trabalhando em sua tese de doutorado sobre a análise da estrutura de esteróis por meio de cristalografia de raios-x.

Em 1934 ele voltou para a Universidade de Oxford e começou a buscar financiamento para comprar uma máquina de raios-X e continuar com essa técnica pela qual ele era tão apaixonado.

Estrutura da penicilina e vitamina B

Com o tempo, Crowfoot ganhou sua própria fama como uma importante cristalógrafa ao descobrir a arquitetura de substâncias que nunca haviam sido elucidadas antes. Em 1937, ele revelou a estrutura do colesterol e em 1945 a da penicilina.

Os historiadores afirmam que, como a penicilina tinha uma estrutura muito complicada, Crowfoot teve que fazer uso dos primeiros computadores gigantes disponíveis na época para concluir sua pesquisa.

Conhecer a estrutura molecular permitiria sintetizar e aumentar a produção desse poderoso antibiótico que, desde sua descoberta em 1928 por Alexander Fleming (1881-1955), salvou inúmeras vítimas de infecções.

O trabalho com a penicilina proporcionou-lhe bons contatos com a indústria farmacêutica e acesso aos cristais de vitamina B ₁₂, substância que contribui para a formação dos glóbulos vermelhos e cuja molécula é quatro vezes maior que a da penicilina.

Após quase dez anos de pesquisa intensiva, Crowfoot apresentou o modelo molecular da vitamina B ₁₂ em 1956.

Modelo molecular da penicilina

Fonte: Science Museum London / Science and Society Picture Library

Via Wikimedia Commons

Estrutura da insulina

Em 1969, ele concluiu sua pesquisa mais complexa desenvolvendo o modelo molecular da insulina, um desafio que levou mais de trinta anos para superar.

Ele havia começado seus estudos com a substância em 1938, quando ela estava começando a ser usada para o tratamento de diabetes e sua estrutura ou todas as suas funções ainda não eram conhecidas.

Em determinado momento de sua pesquisa, conseguiu obter uma primeira imagem molecular que lhe permitiu publicar seu primeiro artigo solo, no qual afirmou sua esperança de desvendar sua estrutura, quase 50 vezes maior que a da penicilina.

Para conseguir isso, ela acabou criando um departamento composto de programadores e matemáticos para trabalhar nos cálculos que, em última análise, a ajudaram a obter a estrutura elusiva da insulina.

Prêmio Nobel de Química

Em 1964, todos os seus esforços foram altamente reconhecidos com o Prêmio Nobel de Química "por determinar as estruturas de importantes substâncias bioquímicas por meio de técnicas de raios-X".

Crowfoot foi a primeira mulher britânica a ganhar o Prêmio Nobel e a terceira mulher na história a ganhar a seção de Química, depois da polonesa Marie Curie (1867-1934) e de sua filha, a francesa Irene Joliot-Curie (1897-1956)

Trabalho acadêmico

Desde 1936, a Universidade de Oxford a nomeou como a primeira pesquisadora e tutora química. Seu sucesso no campo da cristalografia de raios-X atraiu vários alunos ao seu laboratório. Diz-se que ele até ensinou a futura primeira-ministra britânica, Margaret Thatcher.

Em 1946 participou ativamente das reuniões anteriores à fundação da União Internacional de Cristalografia e freqüentemente recebia visitas de cientistas de várias partes do mundo, inclusive da ex-União Soviética e da China, em seu laboratório.

Em 1960, ela também atuou como professora pesquisadora na Royal Wolfson Society, em Oxford, de onde se aposentou em 1970 para assumir a reitoria da University of Bristol.

Seu trabalho ao redor do mundo

Sua experiência fez dela uma pessoa muito requisitada por outros laboratórios e organizações internacionais que queriam conhecer seus conhecimentos em primeira mão.

Ele viajou dando palestras, relatando suas descobertas e até servindo como pacifista ao rejeitar abertamente a Guerra do Vietnã e participar das Conferências Pungash sobre Ciência e Assuntos Mundiais, uma série de encontros entre cientistas que rejeitaram a construção de armas de destruição em massa.

Prêmios e reconhecimentos

Além do Prêmio Nobel, Crowfoot ganhou outros prêmios ao longo de sua carreira. Aqui estão alguns deles:

- 1947. Membro da Royal Society of London.

- 1958. Membro Honorário Estrangeiro da Academia Americana de Artes e Ciências.

- 1966. Membro Honorário Nacional Iota Sigma Pi.

- 1970. Membro da Organização Europeia de Biologia Molecular.

- 1982. Medalha Lomonosov concedida pela Academia Soviética de Ciências.

- 1982. O asteróide 5422 foi identificado com o nome Hodgkin em sua homenagem.

- 1983. Decoração Austríaca para Ciência e Arte.

- 1987. Prêmio Lenin da Paz.

- 2015. Prêmio Cita pela descoberta da estrutura da penicilina.

- 2016. Medalha Copley, concedida pela Royal Society of London.

- Ela também foi nomeada membro estrangeiro da Academia de Ciências da União Soviética.

- Foi comemorado duas vezes em selos postais britânicos.

- Uma bolsa concedida pela Royal Society of London foi nomeada em sua homenagem.

- Vários escritórios e edifícios localizados em espaços governamentais e universitários levam seu nome.

- Em 2012, durante o Jubileu de Diamante da Rainha Elizabeth II, Crowfoot foi nomeado entre aqueles cujas ações tiveram um impacto significativo no período da monarca

- A Universidade de Oxford organiza anualmente o Festival Internacional de Mulheres com uma conferência de cientistas renomados que, a cada edição, analisam aspectos relacionados à pesquisa de Crowfoot.

Vida pessoal

Em 1934, com apenas 24 anos, Crowfoot começou a sofrer inflamações dolorosas nas mãos e foi diagnosticada com artrite reumatóide. Essa doença degenerativa, que acabou levando-a a usar cadeira de rodas, não a desviou de seus projetos científicos e demonstrou sua coragem e perseverança diante das adversidades.

Apesar de sua doença e da natureza absorvente de seu trabalho, a cientista abriu espaço em sua vida para estabelecer uma família. Em 1937 ela se casou com o historiador Thomas Hodgkin, com quem teve três filhos: Luke, Elizabeth e Toby.

Anos após seu casamento, ele começou a assinar suas publicações com o nome de Dorothy Crowfoot Hodgkin.

Morte

A organização do Prêmio Nobel descreveu Crowfoot como uma mulher de grande intuição, imaginação e perseverança, características que certamente a acompanharam durante sua vida e que a ajudaram a alcançar todos os seus propósitos científicos.

Ele morreu de acidente vascular cerebral em 29 de julho de 1994 em Shiptons-on-Stour, Reino Unido, após uma vida dedicada à ciência e à descoberta de estruturas que impediram o avanço das doenças e prolongaram a vida média do ser humano em pleno século vinte.

Referências

1. Organização do Prêmio Nobel. (1964) Dorothy Crowfoot. Retirado de nobelprize.org
2. Georgina Ferry. (2019). Dorothy Dodgkin. Retirado de britannica.com
3. Instituto de História da Ciência. (2019). Dorothy Crowfoot Hodgkin. Retirado de sciencehistory.org
4. San Diego Super Computer Center. (2019). Dorothy Crowfoot Hodgkin, OM. Um dos fundadores da cristalografia de proteínas. Retirado de sdsc.edu
5. União Internacional de Cristalografia. (2019). Dorothy Crowfoot Hodgkin. Retirado de iucr.org