ENZIMAS HIDROLÍTICAS: CARACTERÍSTICAS, CLASSIFICAÇÃO, FUNÇÕES - ANATOMIA E FISIOLOGIA - 2025

As enzimas hidrolíticas ou hidrolases, são moléculas que catalisam reações de hidrólise (hidro = água; lise = ruptura), ou seja, catalisam uma reação química entre uma molécula de água e outra molécula.

As hidrolases, como a maioria das enzimas, são de natureza proteica, o que significa que são constituídas por um ou mais polipeptídeos ou cadeias de aminoácidos.

Diagrama de fita da enzima hidrolítica alfa-amilase pancreática humana. Tirado e editado do próprio trabalho., via Wikimedia Commons.

As enzimas estão presentes em quase todas as reações bioquímicas nos organismos vivos. Eles são responsáveis ​​por acelerar essas reações, reduzindo o nível de energia da reação.

Por exemplo, a maioria das enzimas digestivas são hidrolíticas. Eles são responsáveis ​​por acelerar a quebra de moléculas complexas no bolo alimentar.

A decomposição resulta em formas mais simples que são facilmente absorvidas pelos organismos. As enzimas não apenas cumprem funções vitais nos organismos, mas também são de importância médica e econômica.

Caracteristicas

As enzimas são geralmente moléculas de proteína grandes com atividade regulada. Todos eles têm uma forma 3D específica. Eles funcionam em baixas concentrações.

Eles não são modificados durante a reação, portanto podem ser recuperados sem alterações em sua estrutura molecular ou proteica. Eles podem processar substratos em uma velocidade variável que pode envolver milhares de moléculas por minuto.

São específicos e podem ser desnaturados e / ou afetados por mudanças de temperatura, pH, concentrações dos substratos, entre outros.

Por sua vez, as enzimas hidrolíticas são o maior grupo de enzimas conhecido. Existem mais de 200 hidrolases que catalisam reações que quebram as ligações Carbono - Oxigênio, Carbono - Nitrogênio, Carbono - Carbono, Fósforo - Oxigênio (Anidrido Fosfórico), até mesmo Fósforo - Nitrogênio.

Outras características importantes das enzimas hidrolíticas são sua ampla especificidade de substrato e que são estereosseletivas.

Classificação

A classificação das enzimas hidrolíticas é baseada principalmente na natureza da ligação hidrolisada e no substrato. A terminologia taxonômica chama esse tipo de enzimas hidrolases ou enzimas hidrolíticas.

Por outro lado, os nomes comuns das enzimas são constituídos pelo sufixo -ase, por exemplo, colinesterase, esterases e proteases.

Finalmente, de acordo com a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular, as enzimas são classificadas por números denominados EC (comissão de enzimas).

As hidrolases pertencem ao grupo 3 (EC3). Estes, por sua vez, são subdivididos de acordo com o tipo de ligação que hidrolisam. Por exemplo, se as enzimas hidrolisam amidas lineares, seu número é EC3.5.1, e se hidrolisam serina proteases, seu número é EC3.4.16.21.

Funções no corpo humano

Colinesterase

A colinesterase é uma das enzimas hidrolíticas conhecidas mais importantes. Ele hidrolisa a acetilcolina e a converte em colina e ácido acético.

Essa reação específica atua após a transmissão do impulso nervoso, interrompendo a ação das moléculas do neurotransmissor (acetilcolina).

Enzimas digestivas

Uma das reações enzimáticas mais estudadas é a da degradação dos alimentos nos organismos. Sabe-se que durante a digestão as enzimas lipases são responsáveis ​​pela hidrólise de lipídios e as proteases causam a quebra de proteínas para a obtenção de aminoácidos.

As enzimas hidrolíticas são responsáveis ​​por quebrar ou dividir grandes moléculas e convertê-las em formas mais simples. Essas moléculas obtidas serão utilizadas na síntese, excreção de resíduos ou como fontes de carbono para obtenção de energia.

Uma característica marcante das enzimas hidrolíticas digestivas é que elas são extracelulares e se misturam aos alimentos à medida que passam pelo trato digestivo.

Essas enzimas são produzidas por células que revestem o estômago, o intestino e outros órgãos, como o pâncreas.

Digestão celular

Os lisossomos são os principais protagonistas da digestão celular. Existem mais de 50 enzimas hidrolíticas específicas contidas nessas estruturas celulares.

Essas enzimas cumprem a função de digerir matéria orgânica complexa, convertendo-a em moléculas mais simples, por exemplo: monossacarídeos ou aminoácidos.

Formulários

-Industrial

Farmacêutico

Os avanços tecnológicos e científicos dos últimos 20 anos levaram a importantes descobertas no campo molecular dos mecanismos de funcionamento dos compostos.

Dos seis tipos de enzimas conhecidas, as hidrolíticas são as mais utilizadas (60%) nos processos biocatalíticos da indústria farmacêutica.

As lipases são enzimas hidrolíticas que transformam o triacilglicerol em glicerol e ácidos graxos livres. Essas enzimas são utilizadas, na indústria farmacêutica, para desenvolver profenos (antiinflamatórios) que atuam contra doenças reumatóides, artrite, dores lombares, etc.

Outras lipases são usadas para desenvolver compostos como o sinton quiral (um antifúngico) e o lotrafiban, um medicamento usado para prevenir episódios trombóticos.

Comida

Atualmente, as hidrolases são enzimas essenciais na produção de diversos produtos alimentícios, devido às múltiplas aplicações que possuem em quase todos os processos industriais atuais.

Uma área de interesse relacionada ao uso de enzimas hidrolíticas é a síntese ou produção de biomassa lignocelulósica. Essa biomassa tem grande potencial na indústria para a obtenção de biocombustíveis.

Por outro lado, as proteases, enzimas que catalisam a hidrólise de compostos peptídicos, têm grande aplicação na indústria alimentícia, principalmente na preparação de hidrolisados ​​de proteínas de soja.

Também servem para melhorar a qualidade dos pães, nos adoçantes, na redução do sabor amargo de diversos alimentos, até mesmo como amaciantes de carne.

A agroindústria utiliza pectinases. Estes são um grupo de enzimas capazes de quebrar ácidos altamente ramificados e polímeros neutros (grupos de pectinas) encontrados nas paredes celulares das plantas.

As pectinases mais amplamente utilizadas no nível agrícola industrial vêm do microrganismo denominado Aspergillus niger e são utilizadas para fermentação em culturas submersas e fermentação de substratos sólidos.

As pectinases também são utilizadas na produção de sucos de frutas ou sucos e servem para diminuir a turbidez ou clarear, melhorando sua qualidade. Eles também os utilizam para a produção de compotas e polpas de frutas.

Aspergillus niger espécies de microrganismos usados ​​para obter pectinases. Retirado e editado de: Mogana Das Murtey e Patchamuthu Ramasamy, via Wikimedia Commons.

Detergentes

As proteases digestivas são conhecidas por limpar roupas desde o início do século passado. No final do século passado, a maioria dos detergentes continha enzimas digestivas, como amilases e lipases.

É sabido que o uso dessas enzimas na indústria de detergentes torna o processo de lavagem mais eficiente. Reduzem o consumo de água, são biodegradáveis ​​e garantem uma limpeza total.

Bacillus licheniformis e Aspergillus flavus produzem proteases utilizadas para a produção de detergentes. O produto obtido é utilizado para remover manchas de origem proteica como, por exemplo, sangue.

Os fungos produzem celulases. As celulases servem como detergente para remover manchas de sujeira ou restos de plantas. Outras enzimas, como as lipases, são usadas para remover manchas de origem oleica, como graxa ou batom. O fungo Aspergillus oryzae é usado industrialmente para produzir essas enzimas.

Referências

1. Enzima. Recuperado de en.wikipedia.org.
2. Enzyme, Biochemistry. Recuperado do britannica.com.
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