IMUNOGLOBULINAS: ESTRUTURA, TIPOS E FUNÇÕES - ANATOMIA E FISIOLOGIA - 2025

As imunoglobulinas são moléculas produzidas por células B e plasmócitos que auxiliam na defesa do organismo. Eles consistem em uma biomolécula glicoproteica pertencente ao sistema imunológico. São uma das proteínas mais abundantes no soro sanguíneo, depois da albumina.

Anticorpo é outro nome para imunoglobulinas, e são consideradas globulinas devido ao seu comportamento na eletroforese do soro sanguíneo que as contém. A molécula de imunoglobulina pode ser simples ou complexa, dependendo se é apresentada como monômero ou polimerizada.

A estrutura comum das imunoglobulinas é semelhante à letra "Y". Existem cinco tipos de imunoglobulinas que apresentam diferenças morfológicas, funcionais e de localização no corpo. As diferenças estruturais dos anticorpos não estão na forma, mas na composição; cada tipo tem um objetivo específico.

A resposta imune promovida pelas imunoglobulinas é altamente específica e um mecanismo altamente complexo. O estímulo para sua secreção pelas células é ativado na presença de agentes estranhos ao organismo, como bactérias. O papel da imunoglobulina será ligar-se ao elemento estranho e eliminá-lo.

As imunoglobulinas ou anticorpos podem estar presentes no sangue e na superfície membranosa dos órgãos. Essas biomoléculas representam elementos importantes no sistema de defesa do corpo humano.

Estrutura

A estrutura dos anticorpos contém aminoácidos e carboidratos, os oligossacarídeos. A presença predominante de aminoácidos, sua quantidade e distribuição é o que determina a estrutura da imunoglobulina.

Como todas as proteínas, as imunoglobulinas apresentam estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias, determinando seu aspecto típico.

Em relação ao número de aminoácidos que apresentam, as imunoglobulinas possuem dois tipos de cadeia: cadeia pesada e cadeia leve. Além disso, de acordo com a sequência de aminoácidos em sua estrutura, cada uma das cadeias possui uma região variável e uma região constante.

Correntes pesadas

As cadeias pesadas das imunoglobulinas correspondem a unidades polipeptídicas constituídas por sequências de 440 aminoácidos.

Cada imunoglobulina possui 2 cadeias pesadas e cada uma delas possui, por sua vez, uma região variável e uma região constante. A região constante tem 330 aminoácidos e a variável 110 aminoácidos sequenciados.

A estrutura da cadeia pesada é diferente para cada imunoglobulina. Há um total de 5 tipos de cadeia pesada que determinam os tipos de imunoglobulina.

Os tipos de cadeia pesada são identificados pelas letras gregas γ, μ, α, ε, δ para imunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, respectivamente.

A região constante das cadeias pesadas ε e μ são formadas por quatro domínios, enquanto aqueles correspondentes a α, γ, δ têm três. Portanto, cada região constante será diferente para cada tipo de imunoglobulina, mas comum às imunoglobulinas do mesmo tipo.

A região variável da cadeia pesada é composta por um único domínio de imunoglobulina. Esta região possui uma sequência de 110 aminoácidos e será diferente dependendo da especificidade do anticorpo para um antígeno.

Na estrutura das cadeias pesadas, pode-se observar uma angulação ou dobra - chamada de dobradiça - que representa a área flexível da corrente.

Cadeias leves

As cadeias leves de imunoglobulina são polipeptídeos constituídos por cerca de 220 aminoácidos. Existem dois tipos de cadeia leve em humanos: kappa (κ) e lambda (λ), este último com quatro subtipos. Os domínios constante e variável têm sequências de 110 aminoácidos cada.

Um anticorpo pode ter duas cadeias leves κ (κκ) ou um par de cadeias λ (λλ), mas não é possível que ele possua uma de cada tipo ao mesmo tempo.

Segmentos Fc e Fab

Como cada imunoglobulina tem um formato semelhante a um "Y", ela pode ser dividida em dois segmentos. O segmento "inferior", a base, é chamado de fração cristalizável ou Fc; enquanto os braços do «Y» formam o Fab, ou fração que se liga ao antígeno. Cada uma dessas seções estruturais da imunoglobulina desempenha uma função diferente.

Segmento Fc

O segmento Fc possui dois ou três domínios constantes das cadeias pesadas de imunoglobulina.

Fc pode se ligar a proteínas ou a um receptor específico em basófilos, eosinófilos ou mastócitos, induzindo assim a resposta imune específica que eliminará o antígeno. Fc corresponde ao terminal carboxila da imunoglobulina.

Segmento fabuloso

A fração Fab ou segmento de um anticorpo contém os domínios variáveis ​​em suas extremidades, além dos domínios constantes das cadeias pesada e leve.

O domínio constante da cadeia pesada é continuado com os domínios do segmento Fc formando a dobradiça. Corresponde à extremidade amino-terminal da imunoglobulina.

A importância do segmento Fab é que ele permite a ligação a antígenos, substâncias estranhas e potencialmente nocivas.

Os domínios variáveis ​​de cada imunoglobulina garantem sua especificidade para um determinado antígeno; essa característica permite até mesmo seu uso no diagnóstico de doenças inflamatórias e infecciosas.

Tipos

Por Alejandro Porto, via Wikimedia Commons

As imunoglobulinas conhecidas até agora possuem uma cadeia pesada específica que é constante para cada uma delas e difere das demais.

Existem cinco variedades de cadeias pesadas que determinam cinco tipos de imunoglobulinas, cujas funções são diferentes.

Imunoglobulina G (IgG)

A imunoglobulina G é a variedade mais numerosa. Possui uma cadeia pesada gama e ocorre na forma unimolecular ou monomérica.

IgG é o mais abundante no soro do sangue e no espaço do tecido. Mudanças mínimas na sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada determinam sua divisão em subtipos: 1, 2, 3 e 4.

A imunoglobulina G possui sequência de 330 aminoácidos em seu segmento Fc e peso molecular de 150.000, dos quais 105.000 correspondem à sua cadeia pesada.

Imunoglobulina M (IgM)

A imunoglobulina M é um pentâmero cuja cadeia pesada é μ. Seu peso molecular é alto, aproximadamente 900.000.

A sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada é 440 em sua fração Fc. É encontrada predominantemente no soro sanguíneo, representando 10 a 12% das imunoglobulinas. IgM tem apenas um subtipo.

Imunoglobulina A (IgA)

Corresponde ao tipo de cadeia pesada α e representa 15% das imunoglobulinas totais. IgA é encontrada no sangue e nas secreções, mesmo no leite materno, na forma de um monômero ou dímero. O peso molecular dessa imunoglobulina é de 320.000 e possui dois subtipos: IgA1 e IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

A imunoglobulina E é composta pela cadeia pesada do tipo ε e é muito escassa no soro, em torno de 0,002%.

IgE tem um peso molecular de 200.000 e está presente como um monômero principalmente no soro, muco nasal e saliva. Também é comum encontrar essa imunoglobulina dentro de basófilos e mastócitos.

Imunoglobulina D (IgD)

A variedade de cadeia pesada δ corresponde à imunoglobulina D, que representa 0,2% das imunoglobulinas totais. IgD tem um peso molecular de 180.000 e é estruturado como um monômero.

Está relacionado aos linfócitos B, aderidos à sua superfície. No entanto, o papel do IgD não é claro.

Mudança de tipo

As imunoglobulinas podem sofrer uma mudança de tipo estrutural, devido à necessidade de se defender contra um antígeno.

Essa alteração se deve ao papel dos linfócitos B na produção de anticorpos por meio da propriedade de imunidade adaptativa. A mudança estrutural está na região constante da cadeia pesada, sem alterar a região variável.

Uma mudança de tipo ou classe pode fazer com que uma IgM mude para IgG ou IgE, e isso ocorre como uma resposta induzida por interferon gama ou interleucinas IL-4 e IL-5.

Recursos

O papel que as imunoglobulinas desempenham no sistema imunológico é de vital importância para a defesa do organismo.

As imunoglobulinas fazem parte do sistema imunológico humoral; ou seja, são substâncias secretadas pelas células para proteção contra patógenos ou agentes nocivos.

Eles fornecem um meio de defesa eficaz, eficaz, específico e sistematizado, sendo de grande valor como parte do sistema imunológico. Eles têm funções gerais e específicas dentro da imunidade:

Funções gerais

Os anticorpos ou imunoglobulinas cumprem funções independentes e ativam respostas efetoras e secretoras mediadas por células.

Ligação antígeno-anticorpo

As imunoglobulinas têm a função de se ligar a agentes antigênicos de forma específica e seletiva.

A formação do complexo antígeno-anticorpo é a principal função de uma imunoglobulina e, portanto, é a resposta imune que pode interromper a ação do antígeno. Cada anticorpo pode ligar dois ou mais antígenos ao mesmo tempo.

Funções efetoras

Na maioria das vezes, o complexo antígeno-anticorpo serve como iniciador para ativar respostas celulares específicas ou iniciar uma sequência de eventos que determinam a eliminação do antígeno. As duas respostas efetoras mais comuns são a ligação celular e a ativação do complemento.

A ligação celular depende da presença de receptores específicos para o segmento Fc da imunoglobulina, uma vez que esta se ligou ao antígeno.

Células como mastócitos, eosinófilos, basófilos, linfócitos e fagócitos possuem esses receptores e fornecem os mecanismos para a eliminação do antígeno.

A ativação da cascata do complemento é um mecanismo complexo que envolve o início de uma sequência, portanto, o resultado final é a secreção de substâncias tóxicas que eliminam os antígenos.

Funções específicas

Primeiro, cada tipo de imunoglobulina desenvolve uma função de defesa específica:

Imunoglobulina G

- A imunoglobulina G fornece a maioria das defesas contra os agentes antigênicos, incluindo bactérias e vírus.

- IgG ativa mecanismos como complemento e fagocitose.

- A constituição de IgG específica para um antígeno é durável.

- O único anticorpo que a mãe pode transferir para os filhos durante a gravidez é o IgG.

Imunoglobulina M

- IgM é o anticorpo de resposta rápida a agentes nocivos e infecciosos, pois tem ação imediata até ser substituído por IgG.

- Este anticorpo ativa as respostas celulares incorporadas na membrana dos linfócitos e as respostas humorais, como o complemento.

- É a primeira imunoglobulina sintetizada pelo homem.

Imunoglobulina A

- Atua como barreira de defesa contra patógenos, por estar localizado nas superfícies das mucosas.

- Está presente na mucosa respiratória, aparelho digestivo, trato urinário e também em secreções como saliva, muco nasal e lágrimas.

- Embora sua ativação do complemento seja baixa, pode ser associada a lisozimas para matar bactérias.

- A presença de imunoglobulina D no leite materno e no colostro permite que o recém-nascido a adquira durante a amamentação.

Imunoglobulina E

- A imunoglobulina E fornece um forte mecanismo de defesa contra antígenos produtores de alergia.

- A interação entre IgE e um alérgeno fará com que substâncias inflamatórias pareçam responsáveis ​​pelos sintomas de alergias, como espirros, tosse, urticária, aumento de lágrimas e muco nasal.

- A IgE também pode se prender à superfície dos parasitas através de seu segmento Fc, produzindo uma reação que causa sua morte.

Imunoglobulina D

- A estrutura monomérica do IgD está ligada a linfócitos B que não interagiram com antígenos, portanto desempenham o papel de receptores.

- O papel do IgD não é claro.

Referências

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